• Основные вопросы темы



Скачать 92.27 Kb.
Дата14.09.2017
Размер92.27 Kb.
Просмотров20
Скачиваний0
ТипЗанятие



Органическая химия
Занятия № 6-9
Тема: Аминокислоты. Пептиды. Белки.
Изучение темы разделено на 4 занятия, два из которых практические (ПЗ), второе и третье лабораторно-практические (ЛПЗ) с лабораторными работами и контрольной работой на последнем занятии темы.

В лабораторных тетрадях необходимо сделать записи к каждому занятию по плану:

• Дата

• Номер занятия



• Тема занятия

• Основные вопросы темы.


Занятие № 6 (ПЗ).
Тема: Аминокислоты. Классификация и строение.
Цель: Сформировать знания строения важнейших α – аминокислот, являющихся структурными компонентами белковых молекул для понимания их метаболических превращений в биологических системах.
Учебные вопросы занятия:
1. Аминокислоты, входящие в состав белков.

Определение аминокислот и их классификация с учетом различных критериев: по химической природе радикала; количеству амино- и карбоксильных групп и содержащихся в структуре аминокислот других заместителей; расположению аминогруппы по отношению к карбоксильной группе; по кислотно-основным свойствам.


2. Биологическая классификация (заменимые и незаменимые α-аминокислоты). Медико-биологическое значение α-аминокислот.
3. Стереоизомерия α-аминокислот. Пары энантиомеров с одним и с двумя центрами хиральности. Способы разделения оптических изомеров.
4. Реакционные центры α-аминокислот как гетерофункциональных соединений. Биполярная структура, образование биполярных ионов. Нейтральные, кислые и основные α-аминокислоты.
По учебным вопросам занятия в лабораторных тетрадях написать конспект!
Заключительная часть учебного занятия.

Преподаватель дает задание на дом, подписывает тетради.

Уважаемые студенты!

Выслушайте преподавателя по оценке ваших знаний. Поблагодарите и попрощайтесь с преподавателем.



Рекомендованная литература:
1. Н.А.Тюкавкина, Ю.И.Бауков. Биологическая химия. Учебник для студентов медвузов, М., Медицина, 2008.
2. И.А.Братцева, В.И.Гончаров. Биологическая химия. Учебное пособие г.Ставрополь, 2008.
3. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии под ред. Н.А.Тюкавкиной. М. Медицина, 2009.
4. Лекционный материал.


Занятие № 7 (ЛПЗ).
Тема: Аминокислоты. Химические свойства.
Цель: Сформировать знания свойств важнейших α – аминокислот, являющихся структурными компонентами белковых молекул для понимания их метаболических превращений в биологических системах.
Учебные вопросы занятия:
1. Химические свойства аминокислот:
1.1. Кислотно-основные свойства α-аминокислот (амфотерность). Образование внутрикомплексных солей. Реакции этерификации и ацилирования.
2. Специфические реакции α-, β- и γ-аминокислот (образование пептидов, ненасыщенных кислот, лактамов, .
3. Биологически важные реакции α-аминокислот.

3.1.Реакции дезаминирования (внутримолекулярного и окислительного). 3.2.Реакции гидроксилирования.

3.3.Биосинтетические пути образования аминокислот из кетонокислот: реакции восстановительного аминирования и реакции трансаминирования. Взаимопревращения аминокислот: фенилаланин → тирозин; цистеин → цистин; пролин → гидроксипролин.

3.4. Декарбоксилирование α-аминокислот – путь к образованию биогенных аминов и биорегуляторов (коламин, гистамин, триптамин, серотонин, кадаверин, β-аланин, γ-аминомасляная кислота – ГАМК).


4. Реакции аминокислот с формальдегидом (формольное титрование) и азотистой кислотой (реакция Ван-Слайка). Какое практическое применение имеют эти реакции?

4.1 Качественные реакции на аминокислоты: нингидридная, биуретовая, ксантопротеиновая.


По учебным вопросам занятия в лабораторных тетрадях написать конспект!

Лабораторные работы.
Опыт №1. – Реакция глицина с нингидрином.

В пробирку поместите 4 капли 1% раствора глицина и 2 капли 0,1% раствора нингидрина. Содержимое пробирки осторожно нагрейте до появления сине-красной окраски.



Опыт №2. – Реакция глицина с формальдегидом.

В пробирку поместите 5 капель 1% раствора глицина и добавьте 1 каплю индикатора метилового красного. Раствор окрашивается в желтый цвет (нейтральная среда). К полученной смеси добавьте равный объем формалина. Отметьте появление красной окраски (кислая среда). Данная реакция под названием «формольное титрование» используется для количественного определения карбоксильных групп в α-аминокислотах.



Опыт №3. – Реакция глицина с азотистой кислотой.

В пробирку поместите 5 капель 1% раствора глицина и равный объем 5% раствора нитрита натрия. Добавьте 2 капли концентрированной уксусной кислоты и осторожно взболтайте смесь. Наблюдается выделение газа. Реакция используется для количественного определения аминогрупп в аминокислотах.



Опыт №4. – Образование комплексной соли меди глицина.

В пробирку поместите 1 мл 1% раствора глицина. Добавьте на кончике лопаточки сухой карбонат меди (II) и смесь нагрейте. Раствор окрашивается в синий цвет.



Опыт №5. – Амфотерные свойства α-аланина.

В первую пробирку поместите 5 капель 1% раствора α-аланина и добавьте по каплям 0,1% раствор хлороводородной кислоты, подкрашенной индикатором Конго в синий цвет (на общем столе), до появления розово-красной окраски.

Во вторую пробирку поместите 5 капель 1% раствора α-аланина и по каплям добавьте 0,1% раствор гидроксида натрия, подкрашенный фенолфталеином, до исчезновения окраски.
Вопросы по лабораторной работе:

1. Какими внешними признаками характеризуется реакция α-аминокислот с нингидрином?

2. Какое практическое применение имеет реакция α-аминокислот с нингидрином?

3. Напишите уравнение реакции взаимодействия глицина с формальдегидом. Каковы причины изменения окраски индикатора?

4. Какое практическое применение имеет реакция α-аминокислот с формальдегидом?

5. Напишите схему взаимодействия глицина с азотистой кислотой. Назовите образовавшиеся соединения.

6. Какое практическое применение имеет реакция аминокислот с азотистой кислотой?

7. Напишите реакцию взаимодействия глицина с карбонатом меди (II).

8. Какой цвет характерен для растворов комплексных солей меди?

9. Напишите уравнение реакции взаимодействия α-аланина с гидроксидом натрия. Почему изменяется окраска индикатора в ходе реакции?

10. Напишите уравнение реакции взаимодействия α-аланина с хлороводородной кислотой. Почему изменяется окраска индикатора в ходе реакции?

11. Почему α-аминокислоты способны взаимодействовать с кислотами и щелочами?


Заключительная часть учебного занятия.

Преподаватель дает задание на дом, подписывает тетради.

Уважаемые студенты!

Выслушайте преподавателя по оценке ваших знаний. Поблагодарите и попрощайтесь с преподавателем.



Рекомендованная литература:
1. Н.А.Тюкавкина, Ю.И.Бауков. Биологическая химия. Учебник для студентов медвузов, М., Медицина, 2008.
2. И.А.Братцева, В.И.Гончаров. Биологическая химия. Учебное пособие г.Ставрополь, 2008.
3. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии под ред. Н.А.Тюкавкиной. М. Медицина, 2009.
4. Лекционный материал.

Занятие № 8(ЛПЗ).
Тема: Пептиды, белки. Классификация. Уровни структурной организации. Качественные реакции.
Цель: Сформировать знания химических основ структурной организации белковых молекул для дальнейшего изучения биологических функций белков на молекулярном уровне.
Учебные вопросы занятия:


  1. Белки – основа жизни. Многообразие белков и выполняемых ими функций. Установление аминокислотного состава белков с помощью физико – химических методов.

  2. Классификация белков с учетом различных признаков: по отношению к гидролизу и степени сложности; по растворимости; по кислотно – основным свойствам; по пространственной структуре. Изоэлектрическая точка белков.

  3. Уровни структурной организации белков: первичный, вторичный, третичный, четвертичный.

3.1.Типы связи, поддерживающие нативную структуру белков. Строение пептидной группы. Частичный и полный гидролиз белков (кислотный, щелочный, ферментативный). Высаливание. Денатурация. Качественные реакции на белки – цветные и осадочные.

4.Понятие о сложных белках. Гликопротеины, липопротеины, нуклеопротеины, фосфопротеины.


По учебным вопросам занятия в лабораторных тетрадях написать конспект!
Лабораторные работы
Опыт 1. Ксантопротеиновая реакция белков

В пробирку поместите 10 капель раствора яичного белка (на общем столе) и 2 капли концентрированной азотной кислоты (на общем столе). Содержимое пробирки осторожно нагрейте, все время встряхивая. Раствор и осадок окрашиваются в желтый цвет. Охладив пробирку, осторожно добавьте 1-3 капли 10% раствора гидроксида натрия (2) до появления ярко- оранжевой окраски.

Вопросы:


  1. Какие α -аминокислоты в составе белка можно открыть с помощью ксантопротеиновой реакции?


Опыт 2. Реакция на присутствие серусодержащих α -аминокислот

В пробирку поместите 10 капель раствора яичного (на общем столе) и вдвое больший объем 10% раствора гидроксида натрия (2). Содержимое пробирки перемешайте, нагрейте до кипения (1-2 мин). К полученному щелочному раствору добавьте 5 капель 10% ацетата свинца (II) и вновь прокипятите. Отметьте появление серо-черного осадка.

Вопросы:

1. Напишите в общем виде схему реакции белка с ацетатом свинца(II)

2. Какие α-аминокислоты в составе белка можно открыть данной качественной реакцией?
Опыт 3. Осадочная реакция на белок с концентрированной азотной кислотой (проба Геллера).

К 5 каплям концентрированной HNO3 приливают 5 капель белка осторожно по стенке пробирки, наклонив ее под углом 450 так, чтобы обе жидкости не смешивались. На границе двух жидкостей образуется осадок в виде небольшого белого кольца денатурированного белка. Эта реакция широко используется в клинике для открытия белка в моче и лежит в основе количественного определения белка по методу Робертса-Стольникова

Вопросы:

1. Какой процесс происходит при добавлении к раствору белка концентрированной азотной кислоты?

2. Каковы внешние признаки процесса денатурации белков?

3. Чем отличаются между собой по механизму процессы высаливания и денатурации белков?



Лабораторные работы должны быть описаны в тетради с выводами и химическими реакциями.
Иметь представление о понятиях:

  1. Содержание белков в плазме крови в норме.

  2. Знать, что такое гиперпротеинемия.

  3. Знать, что такое гипопротеинемия.

  4. Знать, что такое протеинурия.

Заключительная часть учебного занятия.

Преподаватель дает задание на дом, подписывает тетради.

Уважаемые студенты! Выслушайте преподавателя по оценке ваших знаний. Поблагодарите и попрощайтесь с преподавателем.
Рекомендованная литература:

1. Н.А. Тюкавкина, Ю.И. Бауков. Биоорганическая химия. Учебник для студентов медвузов, М., Медичина, 2008.



  1. И.А. Братцева, В.И. Гончаров. Биоорганическая химия. Учебное пособие г.Ставрополь, 2008.

3. Руководство к лабораторным занятиям по биоорганической химии под ред. Н.А. Тюкавкиной. М. Медицина, 2009.

4. Лекционный материал.



Занятие № 9 ( ПЗ)
Контрольная работа №2 по теме « Аминокислоты.Белки»

Рекомендованная литература:

1. Н.А. Тюкавкина, Ю.И. Бауков. Биологическая химия. Учебник для студентов медвузов, М., Медицина, 2008.

2. И.А. Братцева, В.И. Гончаров. Биологическая химия. Учебное пособие г. Ставрополь, 2008 .

3. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии под ред. Н.А. Тюкавкиной. М. Медицина, 2009.

4. Лекционный материал.

Приложение

Пример билета по тест-контролю по теме: «АМИНОКИСЛОТЫ».

БИЛЕТ
1) К моноаминомонокарбоновым относится кислота:

а) валин в) орнитин

б) лизин г) аспарагиновая
2) Укажите аминокислоту гистидин:


3) Неприродными аминокислотами называют:

а) α-аминокислоты L-ряда

б) α-аминокислоты D-ряда

в) аминокислоты, не содержащие асимметрический центр

г) аминокислоты, которые не синтезируются в организме, а поступают только с пищей
4) В результате реакции Ван-Слайка аспарагиновая кислота превращается в:

а) гликолевую кислоту в) молочную кислоту

б) лимонную кислоту г) яблочную кислоту
5) Под действием какого фермента фенилаланин превращается в тирозин?

а) трансаминаза в) гидроксилаза

б) дегидрогеназа г) декарбоксилаза

Пример билета по тест-контролю по теме: Пептиды. Белки.

БИЛЕТ
1) Дайте название дипептиду:


2) Назовите С-концевую кислоту в пептиде:


3) Нингидриновая реакция открывает в белках:

а) α-аминокислоты б) карбоновые кислоты

в) амины г) пептидную связь
4) Выберите одно неверное утверждение, касающееся коллагена:

а) коллаген хорошо растворим в воде

б) входит в состав соединительной ткани

в) нарушение синтеза коллагена ведет к ослаблению костной и зубной тканей

г) коллаген имеет широкое применение в медицине
5) В какой среде находится изоэлектрическая точка трипептида вал-лиз-ала?

а) рН ≈ 7 в) рН > 7



б) рН < 7 г) рН не зависит от строения пептида

Поделитесь с Вашими друзьями:


База данных защищена авторским правом ©zodorov.ru 2017
обратиться к администрации

войти | регистрация
    Главная страница


загрузить материал