Дипломная работа «Определение аминокислот в пищевых продуктах»



Скачать 420.07 Kb.
страница1/3
Дата27.04.2016
Размер420.07 Kb.
Просмотров145
Скачиваний0
ТипДипломная работа
  1   2   3
МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ

АСТРАХАНСКОЙ ОБЛАСТИ

ГБОШИ АО «Школа-интернат одарённых детей им.А.П.Гужвина»

ДИПЛОМНАЯ РАБОТА



«Определение аминокислот в пищевых продуктах»

Исполнитель

Шапошникова Н.В.

Научный руководитель

Носачев С.Б.

АСТРАХАНЬ 2015 г.



Содержание




1.Введение 3

2.Теоретическая часть 4

2.1.Определение и классификация аминокислот 4

2.2.Особенности и функции белков 9

2.3.Выделение и очистка белков 11

2.4.Структура и уровни организации белковой макромолекулы 12

2.5. Номенклатура и классификация белков …………………………...………………..21
3.Экспериментальная часть…………………………………………………………………....24
4. Вывод……………………………………………………………………………………………..26
5. Список использованной литературы……………………………………………………..26

1.Введение
Окружающий нас живой мир представлен, своего рода, атомами биологического мироздания, "кирпичиками" - аминокислотами, из которых природа строит все многообразие окружающего нас животного и растительного мира. В процессе пищеварения съеденный нами белок расщепляется на аминокислотные фрагменты, а затем организм конструирует из них новые белковые цепи - те, что нужны ему самому. Белки - это фундамент нашего существования. Из них состоят наши клетки, органы, мышцы. Они входят в состав всех биоструктур нашего организма, включая гормоны и энзимы.Вышеописанное определяет актуальность выполнения нашей работы.

Ученым сегодня известно больше 200 аминокислот. Но особый интерес представляет лишь два десятка тех самых аминокислот, из которых "состоит" человеческое тело.Часть таких аминокислот организм "умеет" синтезировать самостоятельно, по этой причине их назвали заменимыми. А вот незаменимые аминокислоты - это такие, которые мы можем получить лишь с пищей. К незаменимым относятся: изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Совсем недавно ученые предложили третью классификацию: условно незаменимые аминокислоты. Оказалось, что стрессы и физические нагрузки вызывают настолько большой расход некоторых заменимых аминокислот, что организм не в силах восполнить потери за счет внутреннего синтеза.



Высокая насыщенность того или иного продукта питания аминокислотами еще не означает его такой же высокой полезности. Весь секрет в количественном соотношение аминокислот. От него как раз и зависит полнота усвоения белка. В связи со всем этим ученые ввели понятие биологической ценности, приняв за 100% белок куриного яйца. Следом идут белки рыбы, мяса, птицы, далее - молочные продукты. А вот овощам не повезло - аминокислот в них по минимуму. Впрочем, зато много полезнейших углеводов, витаминов и минеральных веществ. Для синтеза внутримышечного белка, проще говоря, "создания'' белковой молекулы, нужны все без исключения аминокислоты. Если чего-то не хватает, то синтез прекращается, точно как строительство дома при нехватке стройматериалов.

Наши печень, почки и слизистая оболочка кишечника "умеют" накапливать ценные аминокислоты впрок. Так что, если мы что-то недоберем за обеденным столом, организм компенсирует дефицит из внутренних запасов. Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека. Определенная часть аминокислот, в свою очередь, расщепляется до органических кетокислот, из которых в организме вновь синтезируются новые аминокислоты, а затем белки. Аминокислоты всасываются из желудочно-кишечного тракта и с кровью поступают во все органы и ткани, где используются для синтеза белков и подвергаются различным превращениям. В крови поддерживается постоянная концентрация аминокислот. Из организма выделяется около 1 г азота аминокислот в сутки. В мышцах, ткани головного мозга и печени содержание свободных аминокислот во много раз выше, чем в крови, и менее постоянно. Концентрация аминокислот в крови позволяет судить о функциональном состоянии печени и почек. Содержание аминокислот в крови может заметно нарастать при нарушениях функции почек, лихорадочных состояниях, заболеваниях, связанных с повышенным содержанием белка.

Исходя из вышеописанного, целью выполнения дипломной работы является экспериментальное доказательство наличия аминокислот и белков и их качественное содержание в составе продуктов питания на примере мясных и рыбных продуктов, яиц и молочных продуктов.

2.Теоретическая часть
2.1. Определение и классификация аминокислот
Аминокислоты являются карбоновыми кислотами, содержащими амино- и карбоксильную группы, которые находятся у одного и того же углеродногоатома. В организме человека найдено свыше 70 аминокислот, причем 20 из них постоянно входят в состав белка, такую группу аминокислот называют протеиногенными (постоянно встречающимися аминокислотами), остальные аминокислоты составляют непротеиногенную группу аминокислот. Применительно к аминокислотам используют как систематическую, так и тривиальную (источник выделения) номенклатуру. Аминокислоты кроме карбоксильной и аминной группировок содержат боковые радикалы, причем именно эти химические группировки определяют большинство свойств той или иной аминокислоты. Практически все белковые аминокислоты относятся к L-ряду и являются α-аминокислотами.

Протеиногенные аминокислоты можно классифицировать на основе полярности их радикалов.



Таблица 1.Классификация протеиногенных аминокислот


Название

аминокислоты



Формула аминокислоты

Значение

Аминокислот



С неполярными радикалами

Аланин

(Ала)




Входит в состав КоА,пантотеновой кислоты.

Глицин

(Гли)




Входит в состав глутатиона, креатина и др.

Валин

(Вал)




Исходное вещество для синтеза витамина В3, пенициллина.

Лейцин

(Лей)




Применяется для лечения болезней печени, анемий и др.

Изолейцин (Иле)



Входит в состав всех белков, незаменимая кислота.

Пролин

(Про)




Содержится во всех организмах, в свободном и связанном видах.




С незаряженными полярными радикалами

Метионин (Мет)



Служит донором метильных групп, при биосинтезе холина, адреналина.

Серин

(Сер)




Играет важную роль в проявлении каталитической активности сериновых протеаз.

Треонин

(Тре)




Играет важную роль в процессе роста организма.

Цистеин

(Цис)




Важен для проявления биологической активности ферментов, гормонов, токсинов.

Аспарагин (Асн)



Связывает аммиак в организме.

Глутамин

(Глн)




Играет важную роль в процессе обмена азотистых веществ.

С положительно заряженными радикалами

Лизин

(Лиз)




Применяют для обогащения кормов и пищевых продуктов.

Аргинин

(Арг)




Участвует в синтезе мочевины, в процессах азотистого обмена.

Гистидин

(Гис)




Исходное соединение для синтеза гистамина, карнозина, анзерина.

С отрицательно заряженными радикалами

Аспарагиновая кислота

(Асп)




Играет важную роль в процессе обмена азотистых веществ.

Глутаминовая

кислота


(Глу)



Играет важную роль в процессе обмена азотистых веществ.

С ароматическими радикалами

Фенилаланин

(Фен)




Отсутствие приводит к развитию фенилкетонурии и умственной отсталости.

Тирозин

(Тир)




Исходное соединение для синтеза адреналина, морфина, кодеина.

Триптофан (Трп)



Используется для биосинтеза витамина В5, серотонина, скатола, индола.

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества с высокими температурами разложения (до 300 ºС). Они хорошо растворимы в воде и имеют по меньше мере две ионизируемые группы – амино- и карбоксильную.

В водных растворах одноосновные аминокислоты обнаруживают нейтральную реакцию. Это является следствием того, что в водных растворах аминокислоты находятся преимущественно в виде биполярных ионов (цвиттер-ионы). При этом аминогруппа становится протонированной (NH3+), а карбоксильная группа диссоциированной (СОО-).

катионная цвиттер-ион анионная

форма форма
Кроме этих двух групп в состав некоторых аминокислот входят и другие группы, способные к ионизации, как, например, еще одна NH2- или еще одна СООН, или имидазол, НО-, HS-группы и другие.

Ионное строение аминокислот косвенно подтверждается:



  • их высокой температурой плавления;

  • нелетучестью аминокислот;

  • растворимостью в воде и плохой растворимостью в неполярных органических соединениях;

  • высоким значением дипольного момента их водных растворов.

Аминокислоты являются амфолитами, т.е. проявляют свойства кислот и оснований. Диссоциация аминокислот может быть хорошо понята с позиции теории кислот и оснований Бренстеда. Согласно этой теории катионная форма аминокислоты представляет собой двухосновную кислоту (ионизированная аминогруппа и неионизированная карбоксильная) и характеризуется значениями рК1 и рК2. Величина рК1является показателем кислотности СООН группы, а величина рК2 является показателем кислотности NH2 группы. Величины рК1 и рК2 для любой аминокислоты можно найти по справочнику или экспериментально определить с помощью электрометрического титрования. Из показателя кислотности аминокислот вытекает важнейшая характеристика аминокислоты – изоэлектрическая точка.

Значение рН, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю (или приближен к нему), называется изоэлектрической точкой (рI). Изоэлектрическую точку (для моноаминомонокарбоновой кислоты) можно найти по формуле:

рI = рК1 + рК2/2.
В случае аминокислот, имеющих ионизируемый радикал, изоэлектрическая точка определяется с учетом ионизируемой группы. Например, лизин, содержащий две аминогруппы и одну карбоксильную, имеет величину рI 9,74 – среднее значение между двумя величинами рК двух аминогрупп.

Например, лизин NH2(CH2)4CH(NH2)COOH имеет значения рК1 = 2,18

рК2 = 8,95

рК3 = 10,53



следовательно, рI = рК2 + рК3 /2.

Таблица 2.Величины рКнекоторыхпротеиногенных аминокислот


Аминокислота

рК1

рК2

рК3

Гли

2,35

9,78




Ала

2,34

9,87




Сер

2,21

9,15




Цис

1,96

8,18

10,28

Мет

2,28

9,21




Вал

2,32

9,62




Лей

2,36

9,60




Изолей

2,36

9,68




Тир

2,60

9,10

10,1

Фен

2,58

9,24




Три

2,38

9,39




Про

2,00

10,60




Глу

2,19

4,28

9,66

Асп

2,09

3,87

9,82

Гис

1,77

6,10

8,17

Лиз

2,18

8,95

10,53

Арг

2,09

9,04

12,48

Глн

2,17

9,13




Асн

2,02

8,80



Второй важной физико-химической характеристикой аминокислоты является скорость перемещения аминокислоты по фронту растворителя, которая выражается коэффициентом распределения (Rf ):



Величина Rf является индивидуальной характеристикой для каждой аминокислоты, она постоянна при данных условиях опыта (сорт бумаги, температура, состав растворителя и т.д.).
ТАБЛИЧНЫЕ ЗНАЧЕНИЯ КОЭФФИЦИЕНТА Rf ДЛЯ НЕКОТОРЫХ

АМИНОКИСЛОТ

Аланин 0.30 Лизин 0.17

Аргинин 0.15 Метионин 0.50

Аспарагиновая кислота 0.23 Пролин 0.34

Валин 0.51 Серин 0.22

Гистидин 0.11 Тирозин 0.45

Триптофан 0.50 Фенилаланин 0.60

Глицин 0.23 Глутаминоваая кислота 0.28

Цистеин 0.08 Лейцин 0.70
Разнообразные по природе радикалы аминокислот позволяют вводить их в химические реакции с разнообразными реагентами.

Расположение в виде тетраэдра четырех различных по природе функциональных групп вокруг α-углеродного атома обуславливает за исключением глицина оптическую активность аминокислот.

Структуры, представляющие собой зеркальное отображение друг друга называютсяэнантиомерами (оптические антиподы).

Аминокислоты, имеющие правое расположение NH2 группы относятся к D- изомерам, а левое к L- изомерам. Энантиомеры проявляют одинаковые химические и физические свойства, за исключением свойства вращать плоскость поляризации света. Стереоизомер, вращающий плоскость поляризации света по часовой стрелке называют правовращающим (+), а против – левовращающим (-).

Стереоизомеры, которые не являются зеркальными отображениями друг друга называютсядиастереоизомерами.



Совокупность равных количеств энантиомеров, которые отличаются способностью вращать поляризованный свет называетсярацематической модификацией. Для количественной характеристики оптически активных аминокислот установлена константа – удельное оптическое вращение [α]D*.

Разнообразные по природе радикалы аминокислот позволяют вводить их в реакции с различными химическими реагентами.



Схема 1. Основные химические свойства α-аминокислот
Одним из важнейших свойств α-аминокислот является их способность в определенных условиях образовывать пептиды. Этот процесс протекает по типу реакции конденсации. В результате такой реакции можно получать соединения с большой молекулярной массой, такие соединения называют белками.
2.2. Особенности и функции белков
Белки можно охарактеризовать как высокомолекулярные органические вещества, характеризующиеся строго определенным элементным составом и распадающиеся при гидролизе в основном до аминокислот.

Белки обладают рядом особенностей, которые несвойственны другим классам органических соединений:



  • они отличаются неисчерпаемым разнообразием структуры, при строгой специфичности. Так из 20 белковых α-аминокислот возможно 2 · 1018 различных комбинаций;

  • им присуща способность к различным внутримолекулярным взаимодействиям, что обеспечивает им пластичность, изменчивость, обратимость перехода из фибриллярного состояния в глобулярное;

  • они способны вступать в разнообразные химические и физические взаимодействия как друг с другом, так и с нуклеиновыми кислотами, углеводами, липидами и другими соединениями;

  • им свойственно безошибочное узнавание друг друга, на этом основан процесс биологического катализа;

  • только белки закономерно изменяют свою структуру под влиянием внешнего воздействия и восстанавливают исходное состояние при его снятии.

В организме белки выполняют много функций. К основным функциям белков можно отнести:

1. Каталитическую функцию. Большинство ферментов имеют белковую природу.

2.Транспортную функцию. Перенос кислорода крови осуществляется молекулами гемоглобина, являющегося белком эритроцитов. Альбумины сыворотки крови принимают участие в транспорте липидов, образуют комплексы с органическими и неорганическими веществами и обеспечивают их доставку к органам-мишеням.


Поделитесь с Вашими друзьями:
  1   2   3


База данных защищена авторским правом ©zodorov.ru 2017
обратиться к администрации

войти | регистрация
    Главная страница


загрузить материал