Формы железа в организме человека. Биологическая роль железа. Железодефицитные анемии



Скачать 215.89 Kb.
страница3/8
Дата10.06.2020
Размер215.89 Kb.
ТипРеферат
1   2   3   4   5   6   7   8
КЛЕТОЧНОЕ ЖЕЛЕЗО
Гемоглобин , содержащийся в эритроцитах,выполняет

важную для организма газотранспортную функцию - переносит

экзогенный кислород и эндогенный углекислый газ. Эритроцит по

отношению к гемоглобину играет роль буфернойсистемы, способной

регулировать общую величинугазотранспортной функции.

Дыхательный пигмент крови - сложныйбелок, состоящий

из белковой молекулы - глобина, соединенной полипептидными цепочками с 4 комплексами гема. Глобин состоит из 2 пар ( ) полипептидных цепочек, каждая из которых содержит 141-146 аминокислот. Гем, составляющий 4% веса молекулы гемоглобина, содержит железо в центре порфиринового кольца. У здорового человека гемоглобин гетерогенен. Нормальный эритроцит содержит приблизительно 30 пг. гемоглобина, в котором находится 0,34% железа.

Миоглобин - дыхательный белок сердечной и


скелетной мускулатуры. Он состоит из единственной полипептидной
цепочки, содержащей 153 аминокислоты и соединенный с
гемпростетической группой. Основной функцией миоглобина
является транспортировка кислорода через клетку и регуляция его
содержания в мышце для осуществления сложных биохимических
процессов, лежащих в основе клеточного дыхания. Он содержит
0,34% железа. Миоглобин депонирует кислород во время
сокращения мышц, а при их поражении он может попадать в кровь и
выделяться с мочой.

Железосодержащие ферменты и негеминовое


железо клетки находится главным образом в митохондриях.
Наиболее изученными и важными для организма ферментами
являются цитохромы, каталаза и пероксидаза.

Цитохромы делятся на 4 группы в зависимости от


строения геминовой группы:

-А - цитохромы с гем - группой, соединяющей формилпорфин;

-В - цитохромы с протогем - группой;

-С - цигохромы с замещенной мезогем - группой;

-Д - цитохромы с гем - группой, соединяющей дегидропорфин.

В организме человека содержатся следующие цитохромы:

а1, аз, в, в5, с, с1, Р450. Они представляют собой липидные комплексы

гемопротеинов и прочно связаны с мембраной митохондрии. Однако,

цитохромы в5 и Р450 находятся в эндоплазматическом ретикулюме,

а микросомы содержат НАДН- цитохром С - редуктазу. Существует

мнение, что митохондриальное дыхание необходимо для процессов
дифференцировки тканей, а внемитохондриальное играет важную
роль в процессах роста и дыхания клетки. Основной биологической
ролью большинства цитохромов является участие в переносе
электронов, лежащих в основе процессов терминального окисления в
тканях.

Цитохромоксидаза является конечным ферментом


митохондриального транспорта электронов - электронотранспортной
цепочки, ответственным за образование АТФ при окислительном
фосфолировании в митохондриях. Показана тесная зависимость

между содержанием этого фермента в тканях и утилизацией ими


кислорода.
Каталаза , как и цитохромоксидаза, состоит из единственной полипептидной цепочки, соединенной с гем - группой.
Она является одним из важнейших ферментов, предохраняющих
эритроциты от окислительного гемолиза. Каталаза выполняет
двойную функцию в зависимости от концентрации перекиси
водорода в клетке. При высокой концентрации перекиси водорода
фермент катализирует реакцию ее разложения, а при низкой - и в
присутствии донора водорода (метанол, этанол и др.) становится
преобладающей пероксидазная активность каталазы.

Пероксидаза содержится преимущественно в лейкоцитах и слизистой тонкого кишечника у человека. Она также


обладает защитной ролью, предохраняя клетки от их разрушения
перекисными соединениями. Миелопероксидаза - железосодержащий

геминовый фермент, находящийся в азурофильных гранулах

нейтрофильных лейкоцитов и освобождается в фагоцитирующие вакуоли

в течение лизиса гранул.


Активированное этим ферментом разрушение белка клеточной стенки бактерий является смертельным для микроорганизма, а
активированное им йодинирование частиц относится к бактерицидной

функции лейкоцитов. .

К железосодержащим относятся ифлавопротеи новые ферменты ,

в которых железо не включено в геминовую группу и необходимо только для реакций переноса.


Наиболее изученной является сукцинатдегидрогеназа ,

которая наиболее активна в цикле трикарбоновых кислот. Митохондриальные мембраны свободно проницаемы для субстрата фермента.

Негеминовое железо, локализующееся главным
образом в митохондриях клетки, играет существенную роль в дыхании

клетки, участвуя в окислительном фосфолировании и транспорте

электронов при терминальном окислении, в цикле трикарбоновых

кислот.


Ферритин и гемосидерин - запасные
соединения железа в клетке, находящиеся главным образом в
ретикулоэндотелиальной системе печени, селезенки и костного
мозга. Приблизительно одна треть резервного железа организма
человека, преимущественно в виде ферритина, падает на долю
печени. Запасы железа могут быть при необходимости
мобилизованы для нужд организма и предохраняют его от
токсичного действия свободно циркулирующего железа.

Известно, что гепатоциты и купферовские клетки


печени участвуют в создании резервного железа, причем в
нормальной печени большая часть пегом и нового железа обнаружена
в гепатоцитах в виде ферритина. При парентеральном введении
железа как гепатоциты, так и кунферовские клетки печени
аккумулируют большое количество дополнительного ферритина,
хотя последние имеют тенденцию запасать относительно больше из
лишнего негеминового железа в виде гемосидерина.

Сферическая белковая оболочка молекулы ферритина состоит из 24 субъединиц, имеющих молекулярный вес


18500 - 19000. Общий молекулярный вес апоферритина 445000.
Электронно-микроскопические исследования показали, что
ферритин имеет полую оболочку с внутренним диаметром 70 - 80 А.
Оболочка имеет 6 каналов, расширяющихся кнутри ( их диаметр 9-12 А).

Ядро ферритина состоит из мицелл железо-фосфатного


комплекса, имеющих кристаллическую структуру. Захват и
освобождение железа осуществляется через белковые каналы путем
свободного пассажа, а его отложение и мобилизация происходят на
поверхности микрокристаллов. Стимуляция синтеза ферритина
железом является хорошо установленным фактом.

Как известно, печень является основным


компонентом ретикулоэндотелиальной системы. В конце
жизнедеятельности эритроциты фагоцитируются макрофагами этой
системы, а освобождающееся железо или оседает в печени в виде
ферритина (гемосидерина), или возвращается в плазму крови и
захватывается в паренхиматозных клетках печени и мышц, а также
в макрофагах ретикулоэндотелиальной системы печени, селезенки и
костного мозга. .

Гемосидерин является вторым запасным


соединением железа в клетке и содержит значительно больше
железа, чем ферритин. В отличие от ферритина он нерастворим в
воде. Существует достаточно аргументированное предположение,
что преобразование ферритина в гемосидерин происходит путем
постепенного перенасыщения ферритиновой молекулы железом с
последующим ее разрушением и образованием зрелого
гемосидерина.

Внимание исследователей в последнее время


привлекает циркулирующий в крови ферритин. Вероятно, он
происходит из клеток ретикулоэндотелиальной системы. Имеются
предположения, что сывороточный ферритин является отражением
активной секреции ферритина из печеночных клеток, возможно из

связанных полисом. Таким образом, его присутствие в сыворотке в


небольшом количестве не является результатом разрушения клеток
печени. Не только его происхождение, но и биологическая роль в
организме человека до настоящего времени изучены недостаточно.
Не вызывает сомнений точно установленный факт концентрация
сывороточного ферритина отражает состояние запасного фонда
железа в организме человека. Отметим, что хорошая зависимость
отмечена между уровнем сывороточного ферритина и
мобилизуемыми запасами железа в организме человека, изученных с
помощью количественных кровопусканий, а также между
ферритином и концентрацией негеминового железа в тканях печени,
полученных с помощью биопсии у людей. Средняя концентрация
его в сыворотке крови у мужчин выше, чем у женщин, с
колебаниями от 12 до 300 мкг/л.




Поделитесь с Вашими друзьями:
1   2   3   4   5   6   7   8


База данных защищена авторским правом ©zodorov.ru 2017
обратиться к администрации

    Главная страница