Химия и функции белков



Дата05.05.2016
Размер155 Kb.
Просмотров123
Скачиваний0
Вопросы для самоподготовки

к занятиям по биохимии для студентов фармацевтического факультета

(3 курс, заочное обучение, 6 семестр)


ЗИМНЯЯ СЕССИЯ
"ХИМИЯ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ".
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №1
"АМИНОКИСЛОТЫ И СТРОЕНИЕ БЕЛКА. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКА"

1. Что такое белки? Чем определяется структурное и функциональное многообразие белков?

2. Охарактеризуйте биологические функции белков (структурную, сократительную, транспортную, каталитическую, защитную, рецепторную, регуляторную). Приведите примеры. Какие белки функционируют в организме животных и человека?

3. Как классифицируют аминокислоты? Напишите формулы и назовите аминокислоты: кислые, основные, гидрокси- и серусодержащие, гидрофобные, циклические.

4. Что понимают под первичной структурой белка? Как образуется пептидная связь? Какая из карбоксильных групп у дикарбоновых и какая из аминогрупп у диаминокислот участвуют в образовании пептидной связи? Способы нарушения первичной структуры (гидролиз).

5. Что представляет собой вторичная структура белка? Какие связи ее формируют? Как построена -спираль? Что представляет собой структура складчатого типа (-структура)?

6. Что понимают под конформацией (третичной структурой белка)? Как образуются связи: а) ионная; б) гидрофобная; в) дисульфидная; г) водородная? Приведите примеры. В чем различие структуры молекул фибриллярных и глобулярных белков? 7. Что понимают под четвертичной структурой белка? Что такое протомеры, тетрамеры, олигомеры, мультибелковые комплексы? Что понимают под специфичностью белка?

8. Дайте понятие кислых, основных и нейтральных белков. Что понимают под амфотерностью белков?

9. От чего зависит заряд белка в водном растворе? Как влияет рН среды на заряд и пространственную структуру белковой молекулы? Какие факторы определяют свойства белков?

10. Что такое изоэлектрическая точка белков (ИЭТ), изоэлектрическое состояние (ИЭС)? Почему ИЭТ является характерной константой данного белка?

11. Какие физико-химические свойства белков обуславливают их растворимость? Радикалы каких аминокислот повышают (понижают) растворимость белка? Как образуется гидратная оболочка?

12. Назовите факторы, влияющие на растворимость белков. Что такое изоэлектрическое осаждение? Как зависит растворимость белков от температуры и рН среды? Чем обусловлена различная растворимость глобулярных и фибриллярных белков?

13. Что такое денатурация и ренатурация белка? Какие реагенты и условия вызывают денатурацию (ренатурацию)? Как изменится при этом структура и биологические свойства белков? Приведите примеры применения в медицинской практике реакций необратимого осаждения?

14. Как классифицируют белки? Перечислите особенности химического состава и функций альбуминов, глобулинов, протаминов, гистонов.

15. Каковы особенности аминокислотного состава и биологическая роль коллагеновых и кератиновых белков?

16. Охарактеризуйте методы фракционирования и очистки белков и аминокислот (цветные реакции на белки, изоэлектрическое осаждение, высаливание, диализ). Какие физико-химические свойства белков и аминокислот лежат в основе этих методов?


ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №2

"Сложные белки: Классификация, строение и биологическая роль сложных белков: глико-, хромо-, металло-, фосфопротеинов, ЛИПОПРОТЕИНОВ, НУКЛЕОПРОТЕИНОВ. БИОСИНТЕЗ БЕЛКОВ И НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ. Построение калибровочного графика. Определение количества белка в биологических жидкостях."

1. Как классифицируют сложные белки?

2. Что представляют собой фосфопротеины? Охарактеризуйте представителей. Строение и биологическая роль фосфопротеинов.

3. Охарактеризуйте строение и биологическую роль гликопротеинов и протеогликанов. Назовите представителей.

4. Что такое хромопротеины? Какие хромопротеины встречаются в животных и растительных организмах?

5. Какова роль гемоглобина в организме? Опишите структуру гемоглобина. Охарактеризуйте химический состав и функции производных гемоглобина: окси- и карбоксигемоглобина. Кооперативные изменения конформации протомеров в гемоглобине. Кривые насыщения кислородом для миоглобина и гемоглобина.

6. Что представляют собой металлопротеины? Перечислите основные биологические функции в организме.

7. Что называют нуклеопротеинами, полинуклеотидами, мононуклеотидами, нуклеозидами? Приведите примеры.

8. Какие функции выполняет в организме ДНК? Назовите разновидности РНК. Какие функции они выполняют в организме?

9. Что понимают под первичной структурой нуклеиновых кислот? Какова связь между нуклеотидами в полинуклеотидной цепи?

10. Что представляет собой вторичная структура нуклеиновых кислот? Как соединяются между собой две полинуклеотидные цепи в молекуле ДНК? Что такое комплементарность?

11. В состав каких соединений, кроме нуклеиновых кислот, входят нуклеозид-моно- ди- и трифосфаты. Какова биологическая роль макроэргических соединений? Что происходит при гидролизе макроэргов?

12. Что представляют собой липопротеины? Перечислите вещества, относящиеся к классу липидов. На какие группы делят липопротеины по плотности и электрофоретической подвижности?

13. Каковы функции биологических мембран? Охарактеризуйте модели строения биологических мембран. Каковы главные структурные компоненты биологических мембран? Опишите способы переноса через мембраны различных химических соединений.

14. Матричные биосинтезы как механизмы передачи генетической информации, понятие о генетическом коде.

15. Биосинтез ДНК (репликация) и биосинтез РНК (транскрипция): основные участники, этапы биосинтеза. Регуляция, биологическое значение.

16. Общая схема биосинтеза белка. Процессы: активации, инициации, элонгации и терминации. Основные компоненты белоксинтезирующей системы.

17. Индукция и репрессия синтеза белка в организме человека: регуляция действия генов. Представления об оперонах, обеспечивающих репрессию синтеза белков.

18. Ингибиторы матричных биосинтезов: лекарственные препараты и бактериальные токсины. Лекарственные вещества как активаторы и ингибиторы синтеза нуклеиновых кислот и белков.

19. Какова диагностическая ценность количественного определения белка? В чем состоит принцип количественного определения белка биуретовым методом? Каковы правила построения калибровочной кривой. Решение тестов и ситуационных задач.


«Ферменты»
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ
«СТРОЕНИЕ, ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА, МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ».


  1. Химическая природа ферментов. Ферменты – простые и сложные белки.

  2. Что такое апофермент, кофермент (кофактор), холофермент?

  3. Какова роль кофермента в структуре фермента? Коферменты витаминной и невитаминной природы.

  4. Химическое строение и функции тиаминдифосфата (ТДФ), НАД и НАДФ, ФМН и ФАД, коэнзим А, фосфопиридоксаля и фосфопиридоксамина, биотина.

  5. Как формируется активный центр фермента? Какие функциональные группы участвуют в его формировании? Какова роль активного центра в катализируемой реакции?

  6. Что представляет собой аллостерический центр фермента и какие функции он выполняет?

  7. Что такое изоферменты? Чем отличаются по строению, свойствам изоферменты ЛДГ?

  8. Что такое полиферментные системы, как они действуют? Приведите примеры.

  9. Что такое термолабильность ферментов? Как это свойство используется в медицине?

  10. Какова зависимость активности ферментов от рН среды? Какие изменения в активности ферментов могут возникнуть при ацидозе и алкалозе?

  11. Что подразумевают под понятиями «энергетический барьер реакции» и «энергия активации»? Какими приемами можно повысить скорость химической реакции?

  12. Какие имеются сходства и различия в механизме действия ферментов и неорганических катализаторов?

  13. Изложите гипотезы, объясняющие механизм действия ферментов (гипотезы Бейлиса-Варбурга и Михаэлиса-Ментен).

  14. Перечислите, под влиянием каких факторов может изменяться скорость химических реакций, катализируемых ферментами? Кривая Михаэлиса-Ментен.

  15. Понятие о специфичности действия ферментов. Какие виды специфичности действия характерны для ферментов? Приведите примеры.

  16. Какие вещества называются активаторами ферментов? Расскажите об активировании ферментов (превращении профермента в активный фермент, субстраты, коферменты, ионы металлов в роли активаторов ферментов).

  17. Какие вещества называются ингибиторами ферментов? Понятие об обратимом и необратимом ингибировании. Что такое конкурентное и неконкурентное ингибирование? 4. В чем заключается механизм аллостерического ингибирования? Объясните роль аллостерических ферментов в регуляции обмена веществ. В чем заключается ингибирование по типу обратной связи (ретроингибирование)? Приведите примеры.

  18. Номенклатура и классификация ферментов?

  19. На чем основаны методы определения активности ферментов? Что принимают за единицу активности фермента? Назовите современные единицы активности ферментов (Е - мкмоль/мин, катал - моль/с).

  20. Универсальная концепция энзимопатологии. Использование ферментов в энзимодиагностике и в энзимотерапии.

  21. Основные физико-химические свойства ферментов: термолабильность, специфичность действия ферментов, влияние рН среды, активаторов и ингибиторов на примере амилазы слюны.

  22. Решение тестов и ситуационных задач.


«Витамины»
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ
«ВИТАМИНЫ И ВИТАМИНОПОДОБНЫЕ ВЕЩЕСТВА: структура, свойства и биологическая роль».

1. Что такое витамины? Общие черты и свойства витаминов, источники витаминов для человека.

2. Классификация витаминов.

3. Авитаминоз, гипервитаминоз, гиповитаминоз. Причина их возникновения. Возрастные особенности.

4. Антивитамины (сульфаниламидные препараты, дикумарол и др.) их использование в медицине.

5. Провитамины (-каротин), синтетические витамины (викасол).

6. Характеристика витаминов (водорастворимых – В1, В2,  В3, В5, В6, В9, В12, В13, биотина (витамин Н), С, витаминоподобных веществ,  а также жирорастворимых витаминов – А, D, Е, К, витамина F (эссенциальные жирные кислоты) по схеме:

а) название витаминов (буквенные, по биологическому действию),

б) особенности химического строения,

в) биологическая роль, участие в обмене веществ,

г) основные клинические признаки гипо- и авитаминозов; гипервитаминозы,

д) пищевые источники витаминов,

е) суточная потребность, возрастные особенности.

7. К занятию необходимо находить формулы в метаболической карте следующих витаминов: В1, В2, В3, В5, В6, В9, В12, В13  (оротовой кислоты), убихинона, биотина, витамина С, липоевой кислоты, парааминобензойной кислоты, холина, метионина, инозита, жирорастворимых витаминов: А,D, Е, К, витамина F (эссенциальных жирных кислот – линолевой, линоленовой, арахидоновой).



8. Решение тестов и ситуационных задач.

"ЭЛЕМЕНТЫ РАЦИОНАЛЬНОГО ПИТАНИЯ. ОБЩИЕ ПУТИ МЕТАБОЛИЗМА БЕЛКОВ, УГЛЕВОДОВ, ЛИПИДОВ. БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ. БИОЭНЕРГЕТИКА КЛЕТКИ"
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ

«ВВЕДЕНИЕ В ОБМЕН ВЕЩЕСТВ. ОБЩИЕ ПУТИ МЕТАБОЛИЗМА. ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. ЦИКЛ КРЕБСА. Биоэнергетика клетки. Механизмы биологического окисления"


  1. Понятие о метаболизме, катаболизме и анаболизме.

  2. Понятие об энергетическом обмене клетки.

  3. АТФ – универсальный макроэрг. Что это значит? Синтез АТФ путем окислительного и субстратного фосфорилирования. Приведите примеры других макроэргов.

  4. Общие механизмы метаболизма белков, жиров, углеводов. Универсальный метаболит.

  5. Цикл трикарбоновых кислот как классический пример общего пути метаболизма белков, жиров, углеводов.

  6. Описать реакции цикла трикарбоновых кислот (ферменты, коферменты, особенности этих реакций).

  7. Реакции дегидрирования и декарбоксилирования в цикле трикарбоновах кислот: особенности их протекания, судьба конечных продуктов.

  8. Регуляция скорости и баланс энергии цикла трикарбоновых кислот.

  9. Биологическое значение цикла. Анаболические функции ЦТК.

  10. Основные механизмы окисления веществ в тканях (оксидазный, оксигеназный, пероксидазный и перекисное окисление липидов).

  11. Современные представления о биологическом окислении, особенности биологического окисления.

  12. Объясните схему организации главной дыхательной цепи (ферменты, коферменты). Укороченные варианты цепи биологического окисления.

  13. Редокс-потенциалы и локализация компонентов дыхательной цепи.

  14. Цитохромная система (типы цитохромов). Химический состав и строение цитохромов. Цитохромоксидаза. Функции цитохромов в дыхательной цепи.

  15. Как происходит синтез эндогенной воды? Сколько ее образуется в сутки?

  16. Сопряжение окисления и фосфорилирования. Точки сопряжения.

  17. Объясните механизм окислительного фосфорилирования (хемиосмотическая гипотеза) и формирование электрохимического потенцала при переносе электронов по дыхательной цепи.

  18. Коэффициент Р/О и отношение АТФ/АДФ как регуляторы окислительного фосфорилирования. Дыхательный контроль.

  19. Разобщение окисления и фосфорилирования (свободное окисление). Лекарственные препараты как ингибиторы биологического окисления и разобщители окисления и фосфорилирования.

  20. Решение тестов и ситуационных задач.

"ОБМЕН И ФУНКЦИИ УГЛЕВОДОВ"

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 1

"Катаболизм углеводов. Анаэробные и аэробные пути окисления углеводов".
1. Какова биологическая роль распада углеводов в клетках. Какие существуют типы распада углеводов (по характеру расщепления и доступности кислорода)?

2. Что такое аэробное окисление глюкозы? На какие этапы его делят? Дайте общую характеристику каждого этапа этого процесса (аэробный гликолиз, окислительное декарбоксилирование пирувата, ЦТК).

3. Опишите химические реакции I и 2 стадии аэробного гликолиза. Дайте общую характеристику, назовите ферменты, лимитирующие скорость превращения глюкозы по этому пути.

4. Опишите схему окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты до ацетил-КоА. Назовите ферменты и коферменты этих реакций. Объясните схему возможных путей использования клеткой ацетил-КоА.

5. Опишите реакции превращения ацетил-КоА в цикле трикарбоновых кислот. Перечислите возможные пути использования метаболитов ЦТК.

6. Объясните, почему превращение метаболитов глюкозы на всех трех этапах мы называем окислением. Приведите примеры окисления метаболитов глюкозы на всех трех этапах. Назовите какие ферменты катализируют эти процессы.

7. Опишите пути окисления восстановленных кофакторов дегидрогеназ НАДН2  (в аэробных условиях). Раскройте биологическое значение этих реакций. Объясните механизм окислительного фосфорилирования АДФ.

8. Опишите уравнения реакций аэробного окисления глюкозы, в которых происходит синтез АТФ по механизму субстратного фосфорилирования.

9. Расскажите о челночном механизме транспорта водорода НАДН2 из

цитоплазмы в митохондрии (в клетках печени и мышц).

10. В чем заключается биологическое значение аэробного пути окисления глюкозы. Из каких этапов складывается этот процесс? Рассчитайте баланс энергии этих этапов (от глюкозы до ПВК; от ПВК до ацетил-КоА; от ацетил-КоА до СО2 и Н2О).

11. Что такое гликолиз и гликогенолиз? На какие стадии принято делить гликолиз? Дайте общую характеристику каждой стадии гликолиза, назовите ферменты, лимитирующие скорость окисления глюкозы по этому пути.

12. Чем отличается аэробный и анаэробный гликолиз? Какой метаболит является конечным акцептором водорода от НАДН2 в реакциях гликолиза в анаэробных условиях? Где и при каком физиологическом состоянии в организме накапливается много лактата; какова его судьба?

13. Что такое гликолитическая оксидоредукция? Опишите уравнения этих реакций, дайте объяснение.

14. Опишите реакции I и II стадий гликолиза, идущие с потреблением энергии АТФ. Дайте определение понятию "субстратное фосфорилирование".

15. В чем заключается биологическое значение гликолиза и гликогенолиза? Чем отличаются эти процессы? Рассчитайте баланс энергии этих путей окисления глюкозы.

16. Каковы механизмы переключения окисления глюкозы с аэробного пути на анаэробный и наоборот (Эффект Пастера)?

17. Что понимают под апотомическим распадом глюкозы? Как иначе называется этот процесс?

18. Опишите реакции окисления глюкозы до образования фосфопентоз. Назовите ферменты и коферменты, биологическую роль окислительной стадии.

19. Опишите схему возвращения пентоз в фонд гексоз (неокислительная стадия). В чем заключается биологический смысл второй стадии пентозного цикла?

20. В чем заключается биологическая роль апотомического распада глюкозы?

21. Какова интенсивность протекания апотомического распада глюкозы в различных тканях? Как регулируется ПФП окисления глюкозы?


ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ № 2

Глюконеогенез. Регуляция углеводного обмена. Патология углеводного обмена.
1. Дайте определение понятию глюконеогенеза. Назовите исходные субстраты, используемые в этом процессе.

2. В каких органах наиболее интенсивно протекает глюконеогенез?

3. Опишите процессы биосинтеза глюкозы из: а) пирувата, б) лактата, в) аланина, г) глицерина.

4. Как преодолеваются необратимые реакции дихотомического распада углеводов при глюконеогенезе? Опишите реакции обходных путей. Перечислите участвующие ферменты.

5. Расскажите о регуляции глюконеогенеза. Назовите регуляторные ферменты этого процесса и механизмы их активации и ингибирования.

6. Где и при каком физиологическом состоянии в организме накапливается много молочной кислоты? Опишите пути утилизации лактата в клетке (окисление, цикл Кори).

7. Назовите гормоны, регулирующие скорость глюконеогенеза.

8. Как осуществляется в клетке регулирование процессов анаэробного и аэробного распада углеводов, а также глюконеогенеза? Назовите регуляторные ферменты, а также аллостерические эффекторы.

9. Объясните механизмы гормональной регуляции углеводного обмена (влияние инсулина, адреналина, глюкагона, глюкокортикоидов).

10. Какова роль печени в углеводном обмене?

11. Гипергликемии и гипогликемии (внегормональные, гормональные).

12. Объясните причины и нарушения углеводного обмена при:

а) сахарном диабете;

б) стероидном диабете;

в) галактоземии и фруктоземии;

г) гликогенозах и агликогенозах;

д) недостаточности ферментов, расщепляющих дисахара в ЖКТ.

13. Каковы принципы определения активности амилазы по Вольгемуту?



14. Решение тестов и ситуационных задач.

"ОБМЕН И ФУНКЦИИ ЛИПИДОВ"
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №1

"Катаболизм липидов. ЛИПОЛИЗ. МЕТАБОЛИЗМ КЕТОНОВЫХ ТЕЛ".


  1. В каких отделах желудочно-кишечного тракта происходит переваривание липидов? Какие ферменты участвуют в переваривании липидов? Где они образуются и какие липиды расщепляют? Каким образом активируются?

  2. Какие вещества образуются в желудочно-кишечном тракте под действием: а) липазы, б) фосфолипазы, в) холестеролэстеразы? Опишите схемы реакций.

  3. Опишите химические формулы важнейших желчных кислот и парных желчных кислот (холевая, таурохолевая, гликохолевая). Как и где образуются желчные кислоты? Какова их роль в переваривании и всасывании липидов? Какова дальнейшая судьба желчных кислот (энтерогепатическая циркуляция)?

  4. Как осуществляется всасывание различных классов липидов?

  5. Что понимают под ресинтезом липидов? Назовите этапы ресинтеза ТГ и ФЛ. Продукты ресинтеза и их судьба в организме.

  6. Механизмы транспорта липидов в сыворотке крови. Строение липопротеидов.

  7. Ассимиляция липидов тканями, роль липопротеинлипазы и рецепторов.

  8. Что следует понимать под катаболизмом липидов и каково его биологическое значение?

  9. Назовите вещества липидной природы и продукты их обмена, выполняющие энергетическую роль в организме.

  10. Что такое мобилизация нейтральных жиров (липолиз)? Какие продукты образуются при мобилизации жиров? Опишите судьбу этих продуктов. Какие гормоны стимулируют и тормозят липолиз? При каких физиологических состояниях необходима мобилизация жиров?

  11. Разберите взаимоотношения основных этапов окисления высших жирных кислот (ВЖК): а) активация ВЖК (универсальность этого этапа), б) -окисление, в) окисление продуктов -окисления (ацетил-КоА и восстановленных эквивалентов) через общие пути метаболизма.

  12. Что такое карнитин? Объясните его роль в обмене ВЖК.

  13. Опишите процесс -окисления. Назовите ферменты и коферменты этого процесса, клеточную топографию этого процесса.

  14. Какова энергетическая ценность одного цикла -окисления? Подсчитайте полный энергетический баланс окисления одной молекулы пальмитиновой и стеариновой кислот.

  15. Особенности окисления ВЖК с нечетным числом атомов, ненасыщенных жирных кислот.

  16. Объясните процесс окисления глицерина. Какова энергетическая ценность этого процесса? Может ли окисление глицерина протекать в анаэробных условиях?

  17. Что такое кетоновые тела? Их биологическая роль. Опишите реакции биосинтеза кетоновых тел.

  18. Где и как используются кетоновые тела в норме? Расшифруйте понятия: кетонемия, кетонурия, кетоацидоз. Причины и последствия этих состояний.

  19. Покажите пути распада фосфолипидов в тканях. Назовите конечные продукты их обмена, могут ли они вторично использоваться в организме? Какие ферменты принимают участие в катаболизме фосфолипидов? Как образуются лизофосфолипиды? Где и чем опасно их накопление? Биологическая роль арахидоновой кислоты, образующейся при гидролизе мембран фосфолипидов.

  20. Принцип метода и диагностическое значение определения содержания триглицеридов и общих липидов в сыворотке крови.

  21. Решение тестов и ситуационных задач.

ЛЕТНЯЯ СЕССИЯ
Тема 1 "ОБМЕН И ФУНКЦИИ ЛИПИДОВ"
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №1

«Анаболизм липидов. Нарушения обмена липидов. Определение содержания холестерина в сыворотке крови. Определение со­держания в-липопротеидов в сыворотке крови».
1. Что следует понимать под анаболизмом липидов. Рассмотрите этот вопрос с биохимических и биологических позиций.

2. Механизм и схема образования ВЖК (субстраты, энергетические затраты, ферменты, кофакторы и витамины-предшественники). Органная и внутриклеточная локализация этого процесса. Основные отличия от -окисления ВЖК. Дальнейшая судьба вновь образованных ВЖК. Контроль синтеза ВЖК с помощью метаболитов и гормонов (для понимания биохимических основ обмена ВЖК, сравните с контролем -окисления).

3. Пути и источники образования глицерол-3-фосфата в печени и жировой ткани (биохимические различия). Дальнейшая судьба и биологическая роль вновь образованного глицерол-3-фосфата.

4. В каких органах и из каких субстратов образуются триглицериды (ТГ)? Поясните пути их образования (активные субстраты, ферменты, кофакторы, энергетические затраты).

5. Перечислите процессы и промежуточные продукты обмена углеводов, принимающие участие в реакциях биосинтеза липидов. Роль оксалоацетата, малата, цитрата и источники ацетил-КоА, НАДФН2 в анаболизме липидов.

6. Судьба ТГ, образованных а) в печени (формирование и роль ЛПОНП); б) в жировой ткани; в) в стенке кишечника (формирование и роль хиломикронов).

7. Опишите реакцию образования фосфатидной кислоты из глицерина и ВЖК. Возможная судьба фосфатидной кислоты в клетке.

8. Объясните экстренный и de-novo пути биосинтеза ФХ в клетке. Невитаминные коферменты, участвующие в этом процессе.

9. Что такое липотропные факторы? Какова их биологическая роль?

10. Дайте общую схему синтеза холестерина (ХС) в организме (формульно до мевалоновой кислоты). Укажите локализацию этого процесса в клетке, субстраты, ферменты (обратите внимание на регуляторный фермент), кофакторы, энергообеспечение. Что происходит с вновь образованным холестерином в организме: а) в клетках печени, б) в коре надпочечников, в) в клетках эпидермиса? Дальнейшая судьба этих метаболитов.

11. Каким путем холестерин, образованный в печени, поступает к клеткам органов и тканей? Какова роль ЛПОНП и ЛПНП в этом процессе? Механизм ассимиляции холестерина из ЛПНП в тканях. Что лимитирует процесс ассимиляции ЛПНП клетками периферических органов?

12. Нейрогуморальная регуляция липидного обмена. Какое влияние на обмен липидов оказывают инсулин, глюкагон, СТГ, тироксин, глюкокортикоиды, эстрогены и андрогены? Регуляция активности ферментов липидного обмена на уровне метаболитов.

13. Классификация дислипопротеинемий по Фредриксону. Врожденные (первичные) и приобретенные (вторичные) гиперлипопротеинемии. Объясните возможные молекулярные механизмы их развития.

14. Опишите биохимические нарушения липидного обмена при ожирении (укажите их связь с углеводным обменом).

15. Какие изменения в обмене липидов наблюдаются при голодании, физической нагрузке, стресе?

16. Биохимические аспекты развития атеросклероза. Какие изменения в обмене и содержании липидов способствуют развитию этого заболевания?

17. Нарушения липидного обмена при сахарном диабете I и II типов (связь с углеводным обменом). Объясните причины кетонемии и кетонурии.

18. Нарушение переваривания и всасывания липидов, в том числе жирорастворимых витаминов (А, D, Е, К): укажите причины и последствия. Что такое стеаторея?

19. Биохимические причины желчнокаменной болезни.

20. Жировое перерождение печени. Биохимические причины накопления липидов в печени. Липотропные факторы в лечении этой патологии.



Решение тестовых и ситуационных заданий.

Тема 2. «Обмен аминокислот, простых и сложных белков»
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №2

«Переваривание белков. Общие пути катаболизма аминокислот. Качественный и количественный анализ желудочного сока. Количественное определение мочевины крови».

1. Биологическая роль белка в организме. Виды азотистого баланса. Азо­тистое равновесие.

2. Нормы белка в питании (физиологический минимум белка, "коэффициент изнашивания"). Биологическая ценность белков. Заменимые и незаменимые аминокислоты, их значение в питании человека. Белковая недостаточность.

3. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте (ЖКТ). Ферменты ЖКТ, их классификация и субстратная специфичность. Роль соляной кислоты. Проферменты и механизмы их активации. Роль тканевых гормонов (гастрин, секретин, холецистокинин) в регуляции переваривания белка.

4. Гниение белков в кишечнике: общие механизмы, продукты гниения (опишите формулы путресцина, кадаверина, фенола, крезола, индола, скатола, бензойной кислоты).

Обезвреживание продуктов гниения. Роль ФАФС и УДФГК.

5. Виды кислотности желудочного сока. Количественное определение всех видов кислотности желудочного сока в одной пробе (принцип метода).

6. Компоненты желудочного сока в норме и при патологии.

7. Патологические изменения в характере секреции желудочного сока (ги­перхлогидрия, гипохлоргидрия, ахлогидрия, ахилия).

8. Судьба всосавшихся аминокислот и продуктов распада тканевых белков в организме. Общая схема источников и путей использования аминокис­лот в организме.

9. Механизмы дезаминирования аминокислот, ферменты, участвующие в этих процессах.

10. Трансаминирование аминокислот. Специфичность трансаминаз (ГОТ, ГПТ), значение реакций трансаминирования. Непрямое дезаминирование амино­кислот: последовательность реакций, ферменты, биологическое значе­ние. Пути обмена безазотистого остатка аминокислот (гликогенные и кетогенные аминокислоты). Витамины в коферментных системах трансаминирования, дезаминиро­вания. Изменения активности трансаминаз сыворотки крови при заболеваниях пече­ни, мышц и сердца.

11. Судьба аммиака, образовавшегося при дезаминировании аминокислот и нуклеотидов. Роль дикарбоновых аминокислот в транспорте и превращении аммиака в орга­низме. Механизмы токсичности аммиака. Пути обезвреживания аммиака в организме: образование амидов (аспарагин, глутамин), восстановительное аминирование -кетокислот, синтез мочевины и аммонийных солей.

12. Биосинтез мочевины: последовательность реакций, суммарное уравне­ние. Источники азота в молекуле мочевины. Связь орнитинового цикла мочевинообразования и ЦТК (бицикл Кребса). Величина суточного выделения мочевины. При­чины возникновения гипераммониемий, роль печени и почек в механизме обезвреживания аммиака.

13. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Биосинтез заменимых аминокис­лот: схема превращения, регуляция и физиологическое зна­чение.

14. Механизмы декарбоксилирования аминокислот в организме. Декарбокси­лаза аминокислот, ее кофермент. Образование биогенных аминов: гистамина, триптамина, серотонина, ГАМК, этаноламина, таурина и др. Роль биогенных аминов в регуляции метаболизма и функций. Инактивация биогенных аминов.

15. Пути обмена безазотистого остатка аминокислот. Кето- и гликогенные аминокислоты.

Решение тестов и ситуационных задач.
Тема 2. «Обмен аминокислот, простых и сложных белков»
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №3

«Обмен сложных белков. Определение количества билирубина в сыворотке крови».

1. Особенности обмена отдельных аминокислот

а) Обмен глицина и серина.

1. Опишите реакции образования серина из глюкозы.

2. При распаде какой аминокислоты возникает глицин?

3. Опишите реакции распада глицина. Для построения каких веществ используется глицин?

4. Докажите взаимосвязь обмена глицина и серина. Объясните роль серина и глицина в образовании одноуглеродных групп, необходимых для синтеза нуклео­тидов. В чем значение фолиевой кислоты? Что происходит при ее не­достатке?

б) Обмен серусодержащих аминокислот.

1. Объясните механизм образования активного метионина.

2. Для чего используются сера метионина? Для чего используется метильная группа метионина? Назовите вещества образующиеся при участии метильной группы. Опишите схему синте­за креатина.

3. К чему ведет недостаток метионина в пище? Почему?



в) Дикарбоновые аминокислоты.

1. В чем заключается особая роль глутаминовой кислоты в распаде амино­кислот?

2. Какова роль глутаминовой кислоты в образовании медиатора нервной системы?

3. Какова роль глутаминовой и аспарагиновой кислот в детоксикации ам­миака?

4. Какова связь между глутаминовой и аспарагиновой кислотами и нуклеи­новыми кислотами?

г) Обмен фенилаланина, тирозина и гистидина.

1. Опишите пути превращения фенилаланина и тирозина. Значение тирозина в синтеза катехоламинов, тироксина, меланинов.

2. Катаболизм тирозина: промежуточные продукты распада и их судьба (фумаровая кислота, ацетоуксусная кислота).

3. Опишите пути превращений гистидина.



2. Нарушения обмена аминокислот.

1. Наследственные энзимопатии (фенилкетонурия, алкаптонурия, альби­низм, гистидинемия, тирозинемия).

2. С помощью какого биохимического теста можно обнаружить гетерозиготных носителей гена фенилкетонурии?

3. Для диагностики какой патологии применяют гистаминовую пробу?



3. Синтез и распад гемоглобина, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Нарушения обмена хромопротеинов и нуклеопротеинов.

1. Перечислите вещества, относящиеся к хромопротеинам.

2. Как построена молекула гемоглобина?

3. Что происходит с пищевыми хромопротеинами в ЖКТ?

4. Насколько полно используется пищевой гем животным организмом?

5. Из чего синтезируется гемоглобин (гем, глобин)?

6. Где в организме синтезируется гем? В каких органах этот процесс на­иболее интенсивен?

7. Опишите синтез гемоглобина до -аминолевулино­вой кислоты, а далее в виде схемы. Перечислите ферменты, механизмы регуляции их активности.

8. Основные этапы распада гемоглобина. Объясните схему образования желчных пиг­ментов. Пути их обезвреживания (роль печени, роль фермента глюкуронилтрансферазы и УДФГК).

9. "Прямой" и "непрямой" билирубин: свойства, место и механизмы образо­вания.

10. В каком виде и какими путями выделяются из организма продукты распада гема?

11.Желтухи (гемолитическая, обтурационная, паренхиматозная, желтуха новорожденных).

12. Порфирии: причины их развития, чем они ха­рактеризуются?

13. Переваривание и всасывание нуклеопротеидов. Назовите основные пище­вые источники нуклеопротеидов, ферменты участвующие в переваривании нуклеотидов. Какие продукты переваривания нуклеотидов подвергаются всасыванию?

14. Распад нуклеиновых кислот в клетках (ферменты, их локализация).

15. Синтез пуриновых нуклеотидов:

а) Опишите реакции синтеза пуринового нуклеотида от рибозо-5-фосфата до 5-фосфорибозиламина, далее объясните схему образования ИМФ.

б) Обозначьте происхождение атомов пуринового кольца.

в) Какова роль ТГФК и аминокислот в биосинтезе пурино­вых нуклеотидов?

г) Объясните образование АМФ и ГМФ из инозиновой кислоты. Назовите ферменты и механизмы их регуляции.

д) Реутилизация азотистых оснований как запасной путь синтеза пури­новых нуклеотидов. Синдром Леша-Нихана.

16. Катаболизм пуриновых нуклеотидов: этапы распада, ферменты, конечные продукты, регуляция процесса.

17. Нарушения обмена пуриновых нуклеотидов: гиперурикемия, подагра.

18 . Метаболизм пиримидиновых нуклеотидов:

а) Опишите схему синтеза уридиновой кислоты, назовите ферменты, исходные соединения.

б) Распад пиримидиновых нуклеотидов: этапы, конечные продук­ты распада, регуляция процесса.

19. Нарушения обмена пиримидиновых нуклеотидов.

Решение тестовых и ситуационных заданий.
Тема 3. "ХИМИЯ И ФУНКЦИИ ГОРМОНОВ"
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №4

Химическое строение, механизм действия и функции гормонов. Качественные реакции на отдельные гормоны. Методы определения количества гормонов в крови (радиоиммунный, иммуноферментный методы).

1. Что такое железы внутренней секреции?

2. Что такое гормоны?

3. Перечислите железы внутренней секреции и вырабатываемые ими гормоны?

4. Как классифицируют гормоны? Приведите примеры.

5. Механизмы действия гормонов. Взаимосвязь механизма действия гормонов и их химической природы.

6. Обьясните, что такое рецептор? Чем обусловлена различная чувстви­тельность тканей к действию гормонов?

7. Что такое вторичные мессенджеры? Запомните химическое строение цАМФ, цГМФ, инозитолтрифосфата. Как они образуются?

8. Как осуществляется связь эндокринной системы с ЦНС? Обьясните прин­цип действия отрицательной обратной связи в регуляции секреции гор­монов.

9. Гормоны гипоталамуса. Химическая природа, влияние на обмен веществ.

10. Гормоны передней доли гипофиза. Опишите химическую природу и биологическую роль каждого гормона.

11. Гормоны задней доли гипофиза: химическая природа и биологи­ческая роль окситоцина и вазопрессина. Где они образуются?

12. Какие гормоны синтезируются мозговым веществом надпочечников? Ка­ково их химическое строение? Какое влияние они оказывают на обмен веществ в организме? Как регулируется секреция этих гормонов?

13. Какие гормоны синтезируются корковым веществом надпочечников? Ка­ково их химическое строение? Какое влияние они оказывают на обмен веществ в организме? Как регулируется секреция этих гормонов?

14. Какие изменения возникают в обмене веществ при нарушении секреции гормонов коркового вещества надпочечников (минерало- и глюкокортикоидов)?

15. Какие изменения в обмене веществ наблюдаются при стрессе? Ответ поясните.

16. Какие гормоны вырабатывает поджелудочная железа? Какова их химичес­кая природа? Опишите механизм образования активной формы инсулина.

17. Как инсулин влияет на концентрацию глюкозы в крови? В чем заключа­ется механизм действия инсулина? Влияние инсулина на углеводный, липидный и белковый обмен.

18. Как изменяется концентрация глюкозы в крови при действии глюкагона? Каков механизм действия этого гормона?

19. Что понимают под относительной и абсолютной недостаточностью инсу­лина? Объясните нарушения в обмене веществ при сахарном диабете.

20. Когда используется тест на толерантность к глюкозе? Как осущест­вляется практически этот тест?

21. Как изменяется концентрация глюкозы в крови в ходе теста на толе­рантность к глюкозе у здоровых людей, у лиц с нарушенной толерант­ностью к глюкозе и у лиц с сахарным диабетом?


22. Гормоны щитовидной железы. Химическое строение, влияние на обмен веществ. Регуляция секреции гормонов щитовидной железы.

23. Какие изменения наблюдаются в организме при нарушении функции щи­товидной железы. Чем они обусловлены?

24. Гормоны паращитовидной железы. Химическая природа, биологическое действие.

25. Какие изменения в обмене веществ наблюдаются при нарушении функции паращитовидной железы?

26. Гормоны местного действия (APUD-система), их химическая природа, эффекты действия.

27. Кинины и кининовая система. Механизм ее действия.

28. Что такое простагландины, тромбоксаны, лейкотриены? Какова их хи­мическая природа и биологическая роль?

29. Ренин-ангиотензиновая система. Механизм ее действия.

30. Какова химическая природа половых гормонов? Какое действие на об­мен веществ оказывают мужские и женские половые гормоны? Как регулируется их секреция?

31. Какие изменения в обмене веществ возникают при нарушении секреции половых гормонов?

32. Что такое гормонотерапия? Метаболические эффекты гормонотерапии. Привести примеры. Осложнения при бесконтрольном и длительном применении гормонов.

Решение тестовых и ситуационных заданий.
Тема 4. «биохимия крови»
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №5
Физико-химические и биологические функции крови. Основные методы фракционирования белков сыворотки крови: электрофорез и осадочные пробы (тимоловая и проба Вельтмана). Определение количества гемоглобина в сыворотке крови.
1. Состав крови и ее роль в организме.

2. Белки плазмы крови и их роль в сохранении гомеостаза. Электрофорез белков плазмы.

3. Гипопротеинемия и гиперпротеинемия. Причи­ны развития и последствия.

4. Ферменты плазмы крови. Классификация и использование в диагностике различных заболеваний (изоферменты лактатдегидрогеназы и аминотранс­феразы).

5. Небелковые азотистые компоненты плазмы крови. Что пони­мают под термином "остаточный азот"? Азотемии (причины развития и последствия). Гипераммонемия: причины развития и последствия.

6. Безазотистые органические компоненты крови. Типы гиперлипопротеидемий. Гликемии, кетонемии и липидемии (причины и последствия).

7. Буферные системы крови: компоненты, их соотношение, взаимодействие с кислотой и основанием. Причины и последствия ацидозов и алкалозов.

8. Перенос кислорода кровью. Кривые насыщения гемоглобина и миоглобина кислородом. Биологическое значение различного сродства гемоглобина и миоглобина к кислороду. Формы гипоксий.

9. Перенос углекислого газа кровью (три формы транспорта углекислого газа).

10. Факторы свертывания, содержащиеся в плазме (I-XIII) и тромбоцитах (1-8). Их химическая природа и биологическая роль.

11. Биохимия цепной реакции свертывания крови (внутренний и внешний механизмы). Роль кальция и витамина К в свертывании крови.

12.Противосвертывающая система крови (участники, механизмы действия). Искусственные антикоагулянты.

13. Фибринолиз (ферменты, механизм действия, биологическая роль). Ис­пользование ферментных препаратов фибринолиза в медицине.

14. Что такое электрофорез белков? На какие фракции можно разделить белки с помощью электрофореза?



Решение тестовых и ситуационных заданий.
Тема 5. «биохимия мочи»
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №6

Химические составные части мочи в норме и при патологии. Химические составные части мочи в норме и при патологии. Экспресс-методы анализа химического состава мочи (глюкозы, ацетоновых тел, рН среды). Определение количества белка и креатинина в моче.
1. Что такое первичная моча? Как она образуется?

2. Что такое вторичная моча, как она образуется? Нарушения в про­цессе образования вторичной мочи.

3. Клиренс: что он характеризует? Виды клиренса.

4. Понятие о диурезе. Изменение диуреза при патологии (полиурия, оли­гурия, анурия). Гормональная регуляция диуреза.

5. Основные физико-химические свойства мочи (плотность, цвет, прозрач­ность, запах) Изменения физико-химических свойств при патологии.

6. Нормальные компоненты мочи:

а) органической природы

б) неорганической природы

Возможные причины отклонений их содержания от нормы.

7. Роль почек в поддержании кислотно-основного равновесия.

8. Роль почек в биосинтезе креатина. Опишите реакции синтеза креатина. Роль креатина.

9. Опишите методы исследования физико-химических свойств мочи и количественного определения креатинина в моче: принцип методов и диагностическая роль.

10. Патологические компоненты мочи. При какой патологии обмена веществ наблюдаются состояния:

а) протеинурия

б) глюкозурия

в) кетонурия

г) порфиринурия

д) креатинурия

е) гематурия и гемоглобинурия.

Укажите причины и механизмы развития этих состояний.

11. Желчные пигменты: их образование и выведение с мочой в норме и при патологиях.

12. При каких нарушениях обмена аминокислот отмечается:

а) гипераминоацидурия

б) цистинурия

в) алкаптонурия

г) фенилкетонурия

Укажите причины и механизмы развития этих состояний.

13. Биохимические причины развития и возможные последствия при:

а) гиперурикурии

б) оротацидурии

14. Какие нарушения обмена веществ могут быть причиной мочекаменной бо­лезни? Химическая природа камней, образовавшихся при мочекаменной болезни.

Решение тестовых и ситуационных заданий.

Тема 6. «ФАРМАЦЕВТИЧЕСКАЯ биохимия»
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №7

Биотрансформация лекарственных веществ в организме. Определение продуктов ПОЛ (малонового диальдегида). Оценка транспортной функции сывороточного альбумина Определение промежуточных и конечных продуктов метаболизма ксенобиотиков.
1. Охарактеризуйте основные функции печени в обмене веществ.

2. Основные закономерности метаболизма лекарственных средств в организме: всасывание, распределение и депонирование, механизм действия, удаление из организма.

2. Опишите этапы биотрансформации лекарственных веществ, поступающих в организм.

3. Объясните зависимость метаболизма лекарственных веществ от их химической природы.

4. Опишите характер изменений при биотрансформации лекарственных веществ.

5. Назовите основные фазы инактивации лекарственных веществ в организме.

6. Охарактеризуйте значение первой фазы химической модификации лекарственных веществ.

7. Назовите компоненты системы микросомального окисления, участвующей в первой фазе химической модификации лекарственных веществ. Опишите функционирование цитохрома Р450.

8. Охарактеризуйте реакции окисления и восстановления лекарственных веществ, происходящие в первую фазу их инактивации.

9. Конъюгация – вторая фаза инактивации лекарственных веществ.

10. Дайте характеристику трансферазным реакциям второй фазы инактивации лекарственных веществ.

11. Роль эпоксидгидролаз в обезвреживании лекарственных веществ. Объясните участие Р-гликопротеина в реакциях второй фазы инактивации лекарственных веществ.

12. Опишите возрастные особенности инактивации лекарственных веществ.

13. Опишите влияние различных биологических и физико-химических факторов на механизм инактивации лекарственных веществ.

14. Объясните индивидуальную вариабельность метаболизма лекарственных препаратов.

15. Иммунитет – как функция биотрансформации и инактивации лекарственных препаратов.

16. Методы изучения биотрансформации лекарств в организме.

17. Биотехнология лекарственных средств. Генно-инженерная биотехнология лекарственных средств.

18. Биохимические методы стандартизации контроля качества лекарств – биорегуляторов (гормонов, ферментов и др.).

19. Опишите биохимические основы повышения биодоступности лекарственных препаратов.



20. Ферменты как аналитические агенты.

Решение тестовых и ситуационных заданий.

Поделитесь с Вашими друзьями:


База данных защищена авторским правом ©zodorov.ru 2017
обратиться к администрации

войти | регистрация
    Главная страница


загрузить материал