Курс лекций Дисциплина «Б иохимия» Специальности 240902 «Пищевая биотехнология»


Химические связи в молекуле белка. Классификация



страница15/75
Дата28.12.2019
Размер3.88 Mb.
ТипКурс лекций
1   ...   11   12   13   14   15   16   17   18   ...   75
5.Химические связи в молекуле белка. Классификация. В состав молекулы белка входит большое количество аминокислот с различными функциональными группами, поэтому определение химических связей внутри нативной (природной) молекулы белка представляет серьезные трудности, в особенности характер лабильных связей. Силы, которые возникают между аминокислотами в процессе синтеза белка, соответствуют двум типам связей – прочным и слабым.

Прочные связи. Прочная связь не может быть нарушена при беспорядочном тепловом движении. Скелет, или первичная структура, такой большой молекулы, как белок, скреплен именно такими связями. Следовательно, к числу прочных связей относятся прежде всего ковалентные связи, и наиболее значительная из них – пептидная связь. Ее чистота в молекуле белка соответствует числу аминокислотных остатков.

Пептидная связь образуется при взаимодействии аминогруппы одной кислоты с кислотным остатком другой, при этом выделяется молекула воды:

NH2–CH2–COOH+NH2–CH2–COOH NH2–CH2–CO–NH–CH2–COOH.

Доказательством существования в белках пептидной связи может служить биуретовая реакция, на которую впервые обратил внимание А.Я. Данилевский в связи с изучением свойств белковых веществ.



Биурет – вещество с повторяющейся группой –СО–NH–, которое в присутствии солей меди в щелочной среде, как и другие вещества аналогичного строения, образует цветные комплексные соли типа:



биурет

Эта реакция послужила началом создания теории пептидного строения белковых веществ.

Второе доказательство существования пептидной связи в белках – присутствие аминокислот и низкомолекулярных пептидов в гидролизатах белков (кислотных, щелочных, ферментативных). Число свободных a-аминогрупп и карбоксильных групп, не участвующих в образовании пептидной связи, равно количеству полипептидных цепей, имеющихся в исследуемом белке. Исследование специфического действия на белки некоторых протеолитических ферментов также показало существование пептидной связи, так как специфичность действия фермента сводится к разрушению полипептидной цепи. На основе всего этого было установлено, что главной прочной ковалентной связью в белках является пептидная связь. При этом выявлено, что в построении полипептидной цепи участвуют только a-аминогруппы и кислотные остатки, расположенные с a-аминогруппой. Следовательно, полипептидная цепь, составляющая белок, не имеет разветвлений.

Таким образом, определенное чередование аминокислот в полипептидной цепи представляет первичную структуру белка и является основным фактором, определяющим его структуру.

Аминокислота цистеин выполняет особую роль, так как при ее окислении боковые цепи соединяются, образуя дисульфидную связь.

Дисульфидная связь – вторая важная ковалентная связь, образуемая при отщеплении атома Н от SH-группы двух цепей цистеина.

Для многих белков эта связь является решающим структурным фактором. Расщепление дисульфидной связи возможно лишь при восстановлении с образованием SH-групп, но при этом белки теряют свои нативные (первоначальные) свойства. Значение дисульфидной связи состоит в том, что она фиксирует пространственную конфигурацию полипептидной цепи и, кроме того, в построении молекулы многих белков принимает участие не одна полипептидная цепь, а несколько:



У некоторых белков полипептидные цепи соединены дисульфидной связью.




Слабые связи. Из всех короткодействующих сил наибольшее биологическое значение имеет водородная связь. Природа этой связи относительно проста. Группы ковалентно связанных атомов ОН и NH имеют большие дипольные моменты. В области ядра водорода находится избыточный положительный заряд, так как плотность электронов вокруг тяжелого ядра выше, и ввиду того, что водород имеет только один электрон, отрицательно заряженные группы других молекул (или отрицательно заряженные концы других диполей) могут приблизиться к протону вплотную, насколько позволяет отталкивание электронных облаков. Возникающее при этом электростатическое взаимодействие и носит название водородной связи. Обычно водородную связь между группами изображают в виде:

Биологическое значение этой связи состоит в том, что в больших молекулах – белках, нуклеиновых кислотах, полисахаридах – содержится большое число групп, способных образовывать водородную связь, и в этом случае она обладает большой силой.

Первичная структура молекул белка такова, что они располагаются в специфическом правильном порядке. Так как энергия молекулы должна быть минимальной, то число водородных связей должно быть максимальным, если их образование не приводит к увеличению энергии и деформации других связей. Поэтому водородные связи должны играть важную роль в образовании вторичной и третичной структур. Полипептидная цепь не имеет жесткой структуры, так как пептидная связь носит характер полудвойной, и поэтому невозможно вращение вокруг ее оси; С, N, OH, O должны лежать в одной плоскости. Однако если проследить молекулу белка вдоль полипептидной цепи, то обнаружим, что плоскости, в которых находится сочетание –С–NН–, повернуты относительно друг друга так, что в целом молекула белка имеет вид спирали. Спираль может быть закручена в ту или другую сторону. Наиболее распространен тип спирали, получивший название a-спирали.

Особенность a – спирали состоит в том, что в ней возникают внутрицепочечные водородные связи, повышающие устойчивость спиральной формы молекулы. Плоскости, в которых лежат группы –СО–NH–, наматываются вокруг оси спирали так, что атом водорода группы NH оказывается против группы СО на таком расстоянии от атома кислорода, на котором может возникнуть водородная связь. Диаметр получающейся спирали равен 10 А, и на один оборот ее приходится 3,6 остатка –С– NH–СО–С–, углеводородные цепи располагаются сбоку от спирали. Таким образом создается вторичная структура белка, для которой характерны спирализованные участки полипептидной цепи, стабилизированные водородной связью.




Каталог: file -> chair -> chemistry -> study
chair -> Разработка технологии вкусоароматических добавок с применением сенсорных технологий
chair -> Курсантов вузов мвд россии, обучающихся по профилю гиббд
chair -> «Теория и методика культурно-досуговой деятельности»
study -> Лекция №1. Микробиология в пищевой промышленности. Проблемы систематики в микробиологии. Вопросы
chair -> История физической культуры и спорта
chair -> Секция Методологические и учебно-методические проблемы повышения квалификации, подготовки и переподготовки специалистов в сфере физической культуры, спорта и туризма
chair -> Т. В. Матвеева С. Я. Корячкина
study -> По направлению подготовки магистров 260100


Поделитесь с Вашими друзьями:
1   ...   11   12   13   14   15   16   17   18   ...   75


База данных защищена авторским правом ©zodorov.ru 2017
обратиться к администрации

    Главная страница