Курс лекций Дисциплина «Б иохимия» Специальности 240902 «Пищевая биотехнология»



страница16/75
Дата28.12.2019
Размер3.88 Mb.
ТипКурс лекций
1   ...   12   13   14   15   16   17   18   19   ...   75
Ионные связи. Молекулы белка, находясь в растворе, содержат большое количество ионизированных групп СОО и NH3+. В определенный момент времени часть этих групп полностью ионизирована, поэтому протоны переходят от одной группы к другой, что приводит к флуотации дипольного момента. Такая флуотация момента индуцирует диполи в соседних молекулах и вызывает притяжение между молекулами, возникшие электростатические силы обозначают как электровалентные, или ионные связи.

Такие связи возникают в концевых группах полипептидной цепи, а также у вторых групп кислых или основных аминокислот.



Гидрофобные взаимодействия (неполярные связи). Аминокислоты, имеющие гидрофобные боковые цепи, находятся большей частью внутри молекулы белка, тогда как полярные аминокислоты располагаются на поверхности.

Такое расположение гидрофобных групп аминокислот обусловлено силами Лондона-Ван-дер-Ваальса, которые возникают в результате сближения, например, двух групп СН2. Появившееся при этом гидрофобное взаимодействие может быть сильнее энергии водородной связи. Таким образом, аполярные группы аминокислот, сближаясь, могут образовать такую аполярную фазу молекулярного масштаба, в которую молекулы воды совершенно не могут проникнуть. Стремление к объединению аполярных групп аминокислот приводит к дополнительному искажению формы полипептидной цепи молекулы белка. Это дает основание предполагать, что гидрофобным взаимодействиям наряду с дисульфидной связью принадлежит важная роль в формировании третичной структуры белка.

Другие связи. Помимо перечисленных связей в молекуле белка возможно образование и других, которые в какой-то степени ответственны за формирование соответствующей структуры белка. Есть предположение, что SH-группы цистеина могут реагировать со свободными карбоксильными группами аминокислот, образуя тиоэфирную связь:
R1–CH2SH+HOOC–R2 R–CH2–S–CO–R2 .

Не исключена возможность присутствия в белках участков с тиазоловым кольцом, образующимся при взаимодействии SH-группы цистеина с пептидной связью:



Форма белковых молекул. Разнообразная укладка полипептидных цепей в молекуле обуславливает две формы белков: глобулярную и фибриллярную.

К глобулярным белкам относятся такие, у которых полипептидные цепи уложены в виде мотка и имеют близкую к шарообразной форму. К таким белкам, как правило, относятся все легкорастворимые белки жидких сред организма (лимфы, крови) и большинство ферментов.

Фибриллярные белки отличаются от глобулярных пространственным расположением полипептидных цепей. Для них наряду со спиральной формой полипептидной цепи, возможна и зигзагообразная структура, так называемый складчатый лист, и другие.

В настоящее время различают три типа расположения полипептидных цепей в фибриллярных белках: a-кератиновый, коллагеновый и b-кератиновый.

Для всех типов фибриллярных белков характерен тесный контакт между отдельными полипептидными цепями, преимущественно в продольном направлении. Это свойство обуславливает их меньшую растворимость и тенденцию к образованию волокон.

Фибриллярные белки входят в состав основных структурных элементов клетки: поверхностных мембран, волокон мышечной и соединительной тканей, других опорных тканей.



Классификация белков. В природе существует огромное многообразие белковых веществ с различными физико-химическими и биологическими свойствами. Это создает большую трудность для их классификации.

Несмотря на обилие новых сведений о белках, составить классификацию пока не представляется возможным. Общепринятым является деление на глобулярные и фибриллярные белки. Такое деление основано на внешнем строении белка, которое находит свое выражение в способности их к растворению.

С другой стороны, при классификации белков учитывают и другой установившийся принцип деления их по составу. Белки, состоящие только из одних аминокислот, получили название простых, или протеинов, а белки, в состав ко-

торых входят компоненты небелкового характера, сравнительно легко отщепляющиеся, носят название сложных белков, или протеидов.

С расширением знаний о белках установившиеся критерии стали недостаточными. Так, например, некоторые из простых белков содержат углеводы (глобулины, некоторые альбумины, коллаген) или фосфор (пепсин). Предполагается, что целесообразно учитывать прочность связи небелкового компонента с белком. Если имеется связь равная по силе пептидной, такие белки могут быть отнесены к простым. В случае, если небелковые компоненты связаны с белком рыхлой связью, целесообразнее относить его к сложным белкам. Приведем условную классификацию белков.

Простые белки подразделяются на следующие группы:

1. Глобулярные белки:


  • альбумины и глобулины входят в состав практически всех клеток и тканей человека и животных как обязательная составная часть всех жидких сред организма. Эти белки всегда находятся вместе и могут быть отделены по растворимости в воде. Альбумины хорошо растворимы в дистиллированной воде, тогда как глобулины – только в разбавленных солевых растворах. Альбумины обладают сравнительно низким молекулярным весом (например, у молочного альбумина – 15000). Глобулины в большинстве случаев представляют собой белки, обладающие биологической активностью. Их молекулярный вес намного превышает таковой у альбуминов (180000 у глобулинов плазмы). Многие глобулины соединены прочной связью с углеводами;

  • гистоны и протамины – это группа щелочных белков, встречающихся в смеси друг с другом в тканях, богатых нуклеиновыми кислотами. Щелочной характер этих белков обусловлен высоким содержанием диаминомонокарбоновых кислот. В составе гистонов их до 30%, в протаминах – до 80%, только на долю аргинина приходится до 75%. С нуклеиновыми кислотами протамины образуют солеподобную труднорастворимую связь;

  • фосфопротеины часто относят к сложным белкам из-за содержащейся в них фосфорной кислоты. Однако фосфорная кислота связана с белком прочной связью, что позволяет отнести их к простым белкам. К фосфопротеинам относятся казеин – главный белок молока млекопитающих, вителлины, содержащиеся в желтке яиц.

2. Переходные формы. Промежуточное положение между глобулярными и фибриллярными белками занимают фибриноген и миозин.

Оба белка имеют относительно хорошую растворимость. Молекула фибриногена, размер которой равен 28х6 ммк, состоит из двух идентичных половин с молекулярным весом 160000, каждая из которых содержит по три полипептидных цепи. Фибриноген, циркулирующий в крови животных и человека, в среднем составляет 4% белков плазмы. Ему принадлежит важная роль в процессе свертывания крови.

Миозин вместе с актином составляет 55% всех белков, экстрагируемых из поперечно – полосатых мышц. Эти два белка определяют наиболее важные особенности структуры мышечных волокон, способных к сокращению. Молекула миозина имеет вид тонких нитей длиной 150–200 ммк и диаметром 2 ммк. Предположительно они состоят из двух или трех a-спиралей, скрученных вместе по типу каната. Миозин является биологически активным белком, катализирующим отщепление концевого фосфата от АТФ с освобождением большого количества энергии.

Проламины и глютелины представляют собой запасные белки хлебных злаков. Проламин пшеницы, называемый глиадином, вместе с a- и b-глютелинами составляет клейковину, т.е. то, что остается в муке после удаления из нее крахмала.

3. Фибриллярные белки. В эту группу белков входят вещества стромы, называемые склеропротеинами. Общее свойство этих белков – полная нерастворимость в воде. К таким белкам относятся эластин эластических волокон, кератин волос, шерсти, перьев, коллаген соединительной ткани, фиброген шелка и др.

Характерная особенность кератинов – белков шерсти, волос, копыт, рогов, перьев – высокое содержание цистина. Весьма разнообразна их вторичная структура. Кератины волос, шерсти обнаруживают признаки a-спирали. Предполагают существование нескольких a-спиралей, скрученных между собой по типу каната. Отдельные цепи кератинов связаны между собой дисульфидными мостиками.

Коллаген выполняет структурную функцию в сухожилиях и хрящах, но в процессе костеобразования волокна коллагена играют особую роль центров конденсации игольчатых кристаллов гидроксиапатита. Одна треть аминокислотных остатков коллагена приходится на долю глицина, одна четверть – на долю пролина и оксипролина. Пролин и оксипролин не могут входить в -спиральные участки, так как у них отсутствуют NH-участки, а пиррольные кольца не позволяют СО-группе приблизиться к атому азота остова полипептидной цепи. Поэтому коллаген совсем не содержит  – спиралей. Особенность аминокислотного состава коллагена – очень малое содержание серосодержащих аминокислот. При кипячении с водой коллаген меняет свойства – становится растворимым в воде и носит название желатины (глютин).


Каталог: file -> chair -> chemistry -> study
chair -> Разработка технологии вкусоароматических добавок с применением сенсорных технологий
chair -> Курсантов вузов мвд россии, обучающихся по профилю гиббд
chair -> «Теория и методика культурно-досуговой деятельности»
study -> Лекция №1. Микробиология в пищевой промышленности. Проблемы систематики в микробиологии. Вопросы
chair -> История физической культуры и спорта
chair -> Секция Методологические и учебно-методические проблемы повышения квалификации, подготовки и переподготовки специалистов в сфере физической культуры, спорта и туризма
chair -> Т. В. Матвеева С. Я. Корячкина
study -> По направлению подготовки магистров 260100


Поделитесь с Вашими друзьями:
1   ...   12   13   14   15   16   17   18   19   ...   75


База данных защищена авторским правом ©zodorov.ru 2017
обратиться к администрации

    Главная страница