Курс лекций Дисциплина «Б иохимия» Специальности 240902 «Пищевая биотехнология»



страница63/75
Дата28.12.2019
Размер3.88 Mb.
ТипКурс лекций
1   ...   59   60   61   62   63   64   65   66   ...   75
3. Пептидные связи между аминокислотами возникают в рибосомах, считающихся главным местом синтеза белка в клетке. Каждая рибосома состоит из двух молекул рибонуклеиновой кислоты и белковых молекул, обладающих щелочными свойствами. В случае резкого повышения концентрации ионов магния в среде каждая рибосома распадается на две субъединицы, составляющие примерно 1/3 и 2/3 первоначальной величины рибосом. При сильном повышении концентрации Mg2+ две рибосомы соединяются вместе, образуя так называемый димер. Эти превращения обратимы, и при концентрации Mg2+ в среде 0,001 М структура рибосом стабилизируется. Синтез белка происходит только в стабильных рибосомах, которые активируются при их соединении с и-РНК. Обычно число стабильных рибосом, которые принимают в данный момент участие в синтезе белка, не превышает 5–10% общего количества рибосом, содержащихся в клетке. Всего в клетке содержится несколько тысяч рибосом, и их количество в значительной степени определяет интенсивность синтеза белка. Информационная РНК обладает очень высокой скоростью обмена. Она синтезируется на молекуле ДНК, имеет нуклеотидный состав и последовательность нуклеотидов, подобную ДНК. После образования и-РНК передвигается в рибосому и активирует ее, «заряжает».

На третьем этапе происходит перенос аминокислот на молекулы и-РНК в рибосомы и образование пептидных связей. Сущность процесса биосинтеза полипептидной цепи состоит в том, что линейная расстановка 20 аминокислот в этой цепи определяется последовательностью, взаимным расположением четырех различных нуклеотидов цепи и-РНК. Этот процесс, происходящий в рибосоме, обычно обозначают термином «трансляция». Трансляция – это «перевод» с 4 – «буквенного алфавита» цепи и-РНК на 20 – «буквенный алфавит» полипептидных цепей. Этот перевод осуществляется при посредстве т-РНК, которая своим антикодоном может соединяться лишь со строго определенным, комплементарным ей участком и-РНК. Согласно современным представлениям, в рибосоме размещается не вся молекула и-РНК, а лишь ее часть, и рибосома постепенно протягивает через себя молекулу и-РНК от одного конца к другому. И в каждый данный момент рибосома связана лишь с определенным, очень ограниченным участком и-РНК. Одновременно с протягиванием РНК в рибосоме синтезируется полипептидная цепь. Во всех случах полипептидная цепь строится путем последовательного образования пептидных связей, начиная с N-конца. Процесс биосинтеза пептидных связей требует затраты энергии, которая доставляется, вероятно, гуанозинтрифосфатом. Таким образом, в результате третьего этапа биосинтеза белка в активной рибосоме образуется полипептидная цепь. Синтез полипептидной цепи в рибосоме идет довольно быстро, со скоростью 1–2 аминокислоты в секунду.



4. На четвертом, последнем этапе биосинтеза белка полипептидная цепь из матрицы (рибосомы) высвобождается в цитоплазму. Возможно, для этого процесса необходимы затраты энергии. Значительное влияние на этот процесс оказывает и ионный состав среды, в частности концентрация ионов магния и калия.

После удаления из рибосомы полипептидная цепь приобретает пространственную, объемную структуру. Определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи обеспечивает необходимое положение полипептидных цепей и определенное пространственное расположение этих цепей относительно друг друга. Таким образом, когда полипептидная цепь высвобождается с матриц, она скручивается в соответствии с расположением в ней аминокислотных остатков и приобретает свойственную ей объемную структуру.

В клетках постоянно происходит синтез молекул многих сотен различных белков, в том числе и белков-ферментов. Известно, что каждому виду растений или животных свойственны свои специфические белки, характеризующиеся в первую очередь определенной последовательностью аминокислот в полипептидной цепи.

Возникает вопрос, каким образом в живых клетках регулируется синтез белков с определенной последовательностью аминокислот, а не образуются случайные сочетания из 20 или более аминокислот, которые находятся в клетках. Ученые значительно продвинулись вперед в решении данного вопроса, и хотя детали еще неясны, в общей форме этот механизм расшифрован. Проблема воспроизведения специфичности белков широко изучается сейчас с точки зрения переноса информации в биохимических системах.

Сохранение специфичности идет прежде всего в направлении отбора, отбрасывания ненужных, неправильных комбинаций, которые не приводят к синтезу необходимых полипептидных цепей. Мы видим, что такой отбор идет уже на первых этапах биосинтеза белков – для каждой аминокислоты имеется свой фермент, который катализирует активацию и образование комплекса аминокислоты с т-РНК. Однако наиболее важна вторая ступень отбора. Она заключается во взаимодействии антикодона (концевой адапторной группы) т-РНК с соответствующим, комплементарным ей участком и-РНК, которая играет роль матрицы. На этой ступени т-РНК, соединенная с аминокислотой, присоединяется к определенному участку и-РНК, благодаря чему может образоваться характерная для данного белка последовательность аминокислот. Информационная РНК синтезируется на ДНК, и ее нуклеотидный состав комплементарен ДНК. Таким образом, наследственная информация, «записанная» в ДНК в виде определенной последовательности нуклеотидов, передается на и-РНК, которая, в свою очередь, определяет и контролирует характерную для данного белка последовательность аминокислот.

ДНК в клетке является «хранителем» информации. Если, например, под действием химических мутагенов, ионизирующих излучений или под влиянием других факторов изменить нуклеотидный состав ДНК (даже только один нуклеотид в ДНК), то эта измененная информация будет передана на и-РНК, что вызовет синтез неспецифического для данного организма белка.

ДНК тесно связана с явлениями наследственности. При изменении состава ДНК в клетках будут синтезироваться иные белки, не характерные для данного организма. А так как многие белки обладают ферментативными свойствами, то при изменении состава ДНК прекратится синтез одних ферментов и появятся новые ферменты, которые ранее не образовывались в организме. Все это в конечном счете вызовет изменения в обмене веществ организма и приведет к изменению его свойств. Каким же образом происходит перенос наследственной информации от ДНК на белок, как идет биосинтез специфических для данного организма белков, характеризующихся определенной последовательностью аминокислот? С точки зрения теории информации сведения о последовательности аминокислот в белках могут быть записаны определенным чередованием нуклеотидов в отдельных участках ДНК и синтезированных на них информационных РНК. Для уяснения проблемы переноса информации прежде всего необходимо решить, сколько нужно оснований, чтобы закодировать одну аминокислоту. Если комбинировать из 4 оснований по 2, то можно получить лишь 42 = 16 сочетаний, в белках же может содержаться 20 аминокислот, т.е. этого количества комбинаций недостаточно для всех аминокислот. Если комбинировать из 4 оснований 3, то получится 43 = 64, сочетания или триплета. Этого количества триплетов более чем достаточно. Расчеты и эксперименты показали, что некоторым лишним комбинациям не соответствует ни одна аминокислота, и в то же время код является множественным, и ряд аминокислот может кодироваться несколькими триплетами оснований. Впервые в 60–х годах с помощью искусственной РНК удалось получить искусственную полипептидную цепь Р. Ниренбергу. Специфичность синтезированного белка целиком зависит от природы и состава и-РНК. В опытах Р. Ниренберга в качестве и-РНК использовали полиуридиловую кислоту – полинуклеотид, состоящий из остатков уридиловой кислоты. При этом образуется полипептидная цепь, но она состоит лишь из остатков одной аминокислоты – фенилаланина. Несмотря на наличие в смеси других аминокислот, в полипептидную цепь они не включались. Следовательно, группа из остатков уридиловой кислоты определяет включение в состав белка фенилаланина, и если принять во внимание, что код состоит из трех оснований, то включение фенилаланина контролируется тремя остатками уридиловой кислоты (УУУ). В дальнейшем в качестве информационных РНК были использованы различные синтетические полинуклеотиды, состоящие из 2 или 3 различных мононуклеотидов с разным их соотношением, и определяли включение отдельных аминокислот в белки.

Эти работы дали возможность расшифровать код для всех 20 аминокислот. Исследования показали, что код является триплетным, т.е. включение в полипептидную цепь любой аминокислоты определяется комбинацией из трех нуклеотидов в цепи и-РНК. Каждая такая комбинация (триплет) носит название кодон. Из 64 теоретически возможных триплетов в настоящее время расшифрована роль 63, в том числе 61 кодон имеет «смысл», то есть кодирует включение в полипептидную цепь той или иной аминокислоты, два кодона УАА и УАГ представляют собой так называемые терминирующие кодоны, а функция кодона УГА пока неизвестна. Терминирующие кодоны не определяют включение какой-либо аминокислоты, но они очень важны в том отношении, что определяют длину полипептидной цепи: как только синтез цепи дойдет до одного из этих двух кодонов, дальнейшее включение аминокислот прекращается, и цепь обрывается. Свойства нуклеотидного кода оказались весьма интересными, и некоторые из них сразу же обращают на себя внимание. Все кодоны представляют собой триплеты и при считывании не перекрываются. Кодоны ничем не отделены друг от друга, т.е. генетический код является кодом без «запятых». Код очень сильно вырожден в том смысле, что почти все аминокислоты кодируются более чем одним кодоном. При вырожденном коде одной аминокислоте могут соответствовать две или несколько т-РНК, которые своими антикодонами реагируют с комплементарными им кодонами матрицы и-РНК. Так в действительности и оказалось. Вырожденность кода имеет большое биологическое значение. Например, благодаря его вырожденности микроорганизмы с различным нуклеотидным составом ДНК обладают способностью синтезировать практически одни и те же белки, в том числе и белки-ферменты. Поэтому, несмотря на некоторые изменения нуклеотидного состава ДНК под влиянием условий среды, которые могут происходить при развитии микроорганизмов, они сохраняют стабильность внутриклеточного состава. Кроме того, даже небольшие случайные мутации в случае вырожденного кода оказываются менее опасными, т.е. вырожденность кода повышает генетическую стабильность организмов. Рассмотрим кратко схему переноса информации от ДНК на белки, учитывая нуклеотидный код РНК. На определенном участке одной из спиралей молекулы ДНК, на которой синтезируется и-РНК, имеется определенная последовательность нуклеотидов. Синтезированная на этом участке и-РНК может иметь лишь строго определенную, комплементарную ДНК последовательность нуклеотидов (учитывая, что урацил РНК соответствует тимину ДНК). «Считывая» нуклеотидный код РНК справа налево (от N-конца полипептида к С-концу), получается определенная последовательность аминокислот в данном полипептиде, который может синтезироваться под генетическим контролем этого участка молекулы ДНК. Сказанное можно изобразить в виде следующей схемы:





ЦЦТ ААА АТА ГГГ ЦАА
ГГА УУУ УАУ ЦЦЦ ГУУ
НООС–Арг–Фен–Тир–Про–Лей–NН2

последовательсность нуклеотидов в цепи ДНК

комплементарная последовательность нуклеотидов в цепи и-РНК

последовательность аминокислот в полипептиде

Полученные вне живой клетки данные о нуклеотидном коде РНК полностью подтверждаются характером изменений аминокислотного состава белков при мутациях. Код имеет универсальный характер и идентичен для таких различных организмов, как вирусы, бактерии, животные и человек. Универсальность кода и белкового синтеза у различных организмов имеет огромное общебиологическое значение. Таким образом, высокая специфичность белков, их ферментативная активность и характер обмена веществ организмов определяются прежде всего тем или иным чередованием аминокислот в полипептидной цепи белковой молекулы. Это чередование аминокислот «записано» в ДНК с помощью кода, состоящего из 4 оснований, скомбинированных по 3. При удвоении ДНК этот код точно копируется. Информационная РНК синтезируется на ДНК, и благодаря комплементарности синтеза записанный код переносится на нее. Синтезированная и-РНК переносится из ядра в рибосому, и на ней с участием т-РНК, которая переносит аминокислоты, на комплементарные ей кодоны и-РНК, образуется белковая молекула со строго определенным чередованием аминокислот в полипептидной цепи.




Каталог: file -> chair -> chemistry -> study
chair -> Учебное пособие Орел-2013 удк ббк м
chair -> Разработка технологии вкусоароматических добавок с применением сенсорных технологий
chair -> Курсантов вузов мвд россии, обучающихся по профилю гиббд
chair -> «Теория и методика культурно-досуговой деятельности»
study -> Лекция №1. Микробиология в пищевой промышленности. Проблемы систематики в микробиологии. Вопросы
chair -> История физической культуры и спорта
chair -> Секция Методологические и учебно-методические проблемы повышения квалификации, подготовки и переподготовки специалистов в сфере физической культуры, спорта и туризма
chair -> Т. В. Матвеева С. Я. Корячкина


Поделитесь с Вашими друзьями:
1   ...   59   60   61   62   63   64   65   66   ...   75


База данных защищена авторским правом ©zodorov.ru 2017
обратиться к администрации

    Главная страница