Учебно-методический комплекс предназначен для студентов 4 курса факультета естественных наук, направление подготовки 020201 «Биология (специалист)»



Скачать 52.42 Kb.
Дата06.10.2017
Размер52.42 Kb.
ТипУчебно-методический комплекс

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ

ФГАОУ ВО «Новосибирский национальный исследовательский государственный университет»

Факультет естественных наук

 

УТВЕРЖДАЮ

 

Декан ФЕН НГУ, профессор

 

_____________ Резников В. А.

 


 

«____»______________ 2013 г.

 

Модульная программа лекционного курса и самостоятельной работы студентов

Курс 4–й, 8 семестр


020201 Биология
Специалист
Форма обучения

очная
Новосибирск 2013
Учебно-методический комплекс предназначен для студентов студентов 4 курса факультета естественных наук, направление подготовки 020201 «Биология (специалист)». В состав разработки включены программа курса лекций и структура курса.

Составитель

Невинский Г. А., проф.

 

 



 

 

 



 

 

 



 

 

 



© Новосибирский государственный университет, 2013
Содержание

Аннотация рабочей программы 4

1. Цели освоения дисциплины 5

2. Место дисциплины в структуре ООП 6

3. Результате освоения дисциплины «Биокатализ» 7

4. Структура и содержание дисциплины 9

Рабочий план 10

Программа по биокатализу 13

5. Образовательные технологии. 14



6. Учебно-методическое обеспечение самостоятельной работы студентов. Оценочные средства для текущего контроля успеваемости, промежуточной аттестации по итогам освоения

дисциплины 14

Примеры задач для домашней работы 15

Примеры билетов по биокатализу 18

7. Учебно-методическое и информационное обеспечение дисциплины 18

8. Материально-техническое обеспечение дисциплины 19

Аннотация рабочей программы

Дисциплина «Биокатализ» является дисциплиной цикла специальных дисциплин, региональный компонент ООП по специальности «020201 БИОЛОГИЯ» (уровень подготовки - специалист). Дисциплина реализуется на Факультете естественных наук Федерального государственного бюджетного образовательного учреждения высшего профессионального образования Новосибирского государственного университета (НГУ) кафедрой молекулярной биологии.

Содержание дисциплины включает широкий круг вопросов, связанных с представлениями о “Биокатализе” - науке о ферментах, их структурно-функциональных особенностях, субстратной специфичности, условиях проявления ферментативной активности, тонкой структуре активных центров ферментов, возможности направленного изменения с целью придания им определенных или необходимых свойств, включая основные химические реакции, структуры и механизмы действия практически всех кофакторов, коферментов и простетических групп; дана классификация, строение, свойства ферментов, механизм их действия, а также кинетика ферментативных реакций; проанализированы биохимические процессы, протекающие в клетках разных организмов, с участием ферментов, необходимые для современного ученого-биолога.

Дисциплина предназначена для повышения биологической и химической грамотности и развития абстрактного и структурного стиля мышления у студентов-биологов, химиков и медиков.

Преподавание дисциплины предусматривает следующие формы организации учебного процесса: лекции, консультации, самостоятельная работа студента, включая выполнение домашних заданий, подготовку и сдачу экзамена.

Результатом прохождения дисциплины является итоговая оценка по пятибалльной шкале (экзамен).

Программой дисциплины предусмотрены следующие виды контроля:

Текущий контроль. Формой текущего контроля при прохождении дисциплины «Биохимия» является контроль посещаемости занятий и сдача домашних заданий.

Для того чтобы быть допущенным к экзамену, студент должен выполнить следующее:



  • в ходе обучения посещение не менее 70% лекционных занятий, выполнение не менее 100% домашних заданий;

Итоговый контроль. Итоговую оценку за семестр студент может получить на экзамене в конце семестра в виде любой положительной или неудовлетворительной оценки.

Общая трудоемкость дисциплины составляет 38 часов. Программой дисциплины предусмотрены 18 лекционных часов, а также 20 часов самостоятельной работы студентов.



1. Цели освоения дисциплины

Дисциплина «Биокатализ» имеет своей целью формирование у студентов профессиональных научно-исследовательских навыков по использованию современных биологических и химических знаний о ферментах живых организмов в результате теоретического и практического усвоения:

  1. широкого спектра аналитических методов и подходов биокатализа, включающих знания по биоорганической и биологической химии, молекулярной биологии, иммунохимии;

теоретических основ, достижений и проблем современного биокатализа;

молекулярных механизмов ферментативного катализа и структуры ферментов; использования приобретенных знаний и навыков для решения задач генной инженерии, медицинской биохимии, ветеринарной биохимии, биотехнологии, биологического контроля окружающей среды.



  1. структурных особенностей самых разных химических соединений живой природы, которые получаются в результате действия ферментов, использования ферментов для получения на их основе новых современных препаратов и продуктов превращения для лечения и диагностики вирусных и онкологических заболеваний и других заболеваний

В рамках курса даются базовые знания по теоретическому описанию основных закономерностей биокатализа. Это в первую очередь, определяющая роль нековалентных и ковалентных взаимодействий в формировании пространственной структуры ферментов и в обеспечении специфичности катализируемых ими химических реакций. Роль ферментов в химических превращениях в живой природе. Организация активных центров ферментативных реакций, роль отдельных аминокислотных остатков в тонких механизмах действия и регуляции ферментов.

На лекциях разбираются наиболее важные и распространенные ферменты, катализирующие химические реакции в живой клетке. Основы энергетики, и другие факторы, обеспечивающие ускорение реакций в присутствии ферментов на 7-14 порядков. Дома студенты решают задачи по анализу кинетики ферментативных реакций и определению типов их ингибирования, определению сродства субстратов и констант скоростей ферментативных реакций.
Основной целью освоения дисциплины является получение и творческое освоение студентами систематизированных знаний по биокатализу и абзимологии, соответствующей терминологии, формированию умения анализа полученных структурных и экспериментальных данных для активного использования их в своей научно-исследовательской работе.
2. Место дисциплины в структуре ООП

Дисциплина «Биокатализ» является дисциплиной цикла специальных дисциплин, региональный компонент ООП по специальности «020201 БИОЛОГИЯ» (уровень подготовки - специалист)

Математика (высшая алгебра, математический анализ, дифференциальное исчисление, математическая статистика);



  • Физика (электромагнитное излучение, кулоновское взаимодействие, дифракция, спектрометрия, ядерный магнитный резонанс, флуоресценция);

  • Неорганическая химия (строение и свойства атомов, периодический закон, строение молекул, типы связей, теория химической связи, стереохимия);

  • Физическая химия (природа химической связи в молекулах и кристаллах, химическая термодинамика, фазовые диаграммы);

  • Органическая химия (классификация и номенклатура соединений, строение молекул, изомерия);

  • Микробиология (вирусы, бактерии, прокариоты);

  • Молекулярная биология (структура и функции белков и нуклеиновых кислот, гены и геномы, самоорганизация живых систем, биотехнология, биология и медицина).

Результаты освоения дисциплины «Биокатализ» используются в следующих дисциплинах данной ООП:



  • Молекулярная вирусология;

  • Генетическая инженерия

  • Мутагенез и репарация.


3. Результаты освоения дисциплины «Биокатализ»:

В результате освоения дисциплины обучающийся должен:

  • знать задачи современного биокатализа и основные понятия структурной и функциональной организации ферментов;

  • иметь представление о взаимосвязи таких фундаментальных биологических дисциплин как биокатализ, клеточная биология, физиология, генетика;

  • знать системы участия ферментов в метаболизме соединений, биохимических цепях и циклах, протекающих в живых организмах с участием ферментов;

  • знать главные ферменты и их субстраты в клетке, пространственную структуру ферментов и их роль в биологических системах;

  • знать методы исследования ферментов и других биополимеров;

  • знать роль ферментов, классы ферментативных реакций, кинетику ферментативных реакций, коферменты и простетические группы,

  • знать ферменты, синтезирующие макроэргические соединения, энергетику ферментативных реакций;

  • уметь – грамотно излагать свои знания по всем вопросам программы курса «Биокатализ» и работать с научной и учебной литературой, уметь решать задачи.


4. Структура и содержание дисциплины

Общая трудоемкость дисциплины составляет 38 академических часов.



№ п/п

Раздел дисциплины

Семестр

Неделя семестра

Виды учебной работы, включая самостоятельную работу студентов и трудоемкость (в часах)

Формы текущего контроля успеваемости (по неделям семестра)

Форма промежуточной аттестации



(по семестрам)

Лекция




КСРС

Самост. работа +Домашние задания







1

Введение. Причины ускорения ферментативных реакций

8

1

1




2






2

Общие закономерности формирования активного центра

8

1

1




2







3

Различные типы ферментативного катализа

8

2

1




2







4

Закономерности функционирования основных кофакторов и коферментов

8

2

1




2







5

Кинетика ферментативных реакций

8

3

1




2







6

Общие закономерности процессов ингибирования энзимологических процессов

8

3

1




2







7

Типы ферментативного катализа

8

4

1




2







8

Типы ингибиторов ферментов

8

4

1




2







9

Анализ скоростей быстрых реакций.

8

5

1

1

2




Сдача домашних заданий

10

Уравнения описания нестационарного режима реакций

8

5

1




2







11

Условия анализа нестационарной кинетики

8

6

1




2







12

Аллостерические ферменты

8

6

1

1

2




Сдача домашних заданий

13

Аффинная и группо-специфическая модификация ферментов

8

7

2




2







14

Строение активных центров ферментов

8

8

2




2







15

Узнавание маленьких по размеру лигандов. Роль слабых аддитивных и специфических взаимодействий

8

9

2




6

























20




Экзамен




Итого







18

2

18




38

Рабочий план


Темы занятий по биокатализу




Лекция 1.

Понятие о науке "Биокатализ". Что такое ферменты; область применения ферментов; проблемы и перспективы.



Лекция 2.

Ферменты-биологические катализаторы. Основные физико-химические факторы, обеспечивающие ускорение ферментативных реакций (в сравнении с реакциями, протекающими без участия ферментов). Основные отличия ферментативного и химического катализа (специфичность действия и эффективность реакций).



Лекция 3.

Уровни организации белковых молекул ферментов: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура белка. Общие закономерности формирования активного центра: аминокислотные остатки, входящие в активные центры ферментов, принципы их взаимодействия между собой и со структурными элементами субстратов. Роль гидрофобных и электростатических контактов, водородных связей и ван дер Ваальсовых сил в обеспечении специфичности действия ферментов. Величины рК различных групп (карбоксильных, амино, окси, меркапто- и т.д.), входящих в состав аминокислотных остатков белков. Анализ возможной роли этих групп в образовании контактов активных центров ферментов с субстратами, а также непосредственно в каталитических процессах.



Лекция 4.

Различные типы ферментативного катализа: нуклеофильный, электрофильный, кислотный, основной, общий кислотно-основной, окислительно-восстановительные реакции и другие типы катализа. Роль отдельных аминокислотных остатков в обеспечении каталитических функций активных центров ферментов.





Лекция 5.

Коферменты и простетические группы, их классификация. Закономерности функционирования основных кофакторов и коферментов: пиридоксаль-зависимый катализ, тиаминпирофосфат, NAD и его производные, пиримидиновые и пуриновые нуклеотиды и т. д. Механизмы ферментативных реакций с участием указанных выше коферментов. Роль металлов в катализе. Макроэргические соединения и их роль в биологических процессах.




Лекция 6.

Классификация и номенклатура ферментов. Кинетика ферментативных реакций. Понятие о величинах констант Михаэлиса (КМ) и максимальных скоростей. Уравнение Михаэлиса-Ментен и границы его применимости. Понятие о величинах констант диссоциации (Кd) фермент-субстратных комплексов. Соотношение величин КМ и Кd, характеризующих взаимодействие ферментов с субстратами.

Лекция 7. Понятие об основных кинетических факторах каталитических процессов. Подходы к анализу одно, двух и многосубстратных ферментов. Экспериментальные методы определения термодинамических и кинетических параметров, характеризующих ферментативные процессы.

Лекция 8. Общие закономерности процессов ингибирования энзимологических процессов. Типы ингибиторов, методы определения типов ингибирования и величин констант ингибирования (КI) Применение элементов теории графов для вывода уравнений, описывающих взаимодействие фермента с субстратом и анализа кинетических параметров ферментативных реакций. Многосубстратные ферментативные реакции. Методы анализа порядка присоединения субстратов.
Домашнее задание Задачи на расчет величин констант Михаэлиса и каталитических констант

Лекция 9. Границы применимости методов стационарной кинетики и понятие о нестационарной кинетике. Экспериментальные методы анализа скоростей быстрых реакций.

Домашнее задание Задача на определение конкурентного типа ингибирования ферментов

Лекция 10. Условия анализа реакций с помощью подходов нестационарной кинетики; уравнения для описания нестационарного режима реакций. Примеры применения методов нестационарной кинетики.

Лекция 11 Аллостерические ферменты. Конформационные свойства ферментов. Кооперативные взаимодействия активных центров. Динамика взаимодействия ферментов с субстратами и взаимодействия структурных элементов ферментов между собой.

Домашнее задание Задача на определение типа неконкурентного типа ингибирования ферментов.

Лекция 12

Методы анализа кооперативных взаимодействий. Модели, описывающие кооперативные взаимодействия. Принципы регуляции кооперативных ферментов. Детальный анализ кооперативных взаимодействий на примере гемоглобина.



Домашнее задание Задача на определение типа безконкурентного типа ингибирования ферментов

Лекция 13. Методы исследования структуры и функции активных центров и механизмов функционирования ферментов: аффинная и группо-специфическая модификация ферментов, анализ олигомерной структуры и числа участков связывания субстратов, комплексные методы анализа ферментов, рентгеноструктурный анализ и т д.

Лекция 14.


Данные о строении активных центров химотрипсина, карбоксипептидазы, рибонуклеазы, лактат и малат дегидрогеназ, нуклеотид-связывающих доменов различных ферментов. Общность и различия в строении активных центров ферментов: структурные предпосылки специфичности и эффективности биокатализа. Диапазон ускорения реакций. Общие закономерности в механизмах действия ферментов, узнающих маленькие по размеру лиганды. Узнавание ферментами протяженных молекул ДНК, полисахаридов и т. д.

Лекция 15.


Роль большого числа слабых аддитивных неспецифических взаимодействий протяженных лигандов с ферментами в обеспечении высокого сродства таких лигандов. Роль специфических взаимодействий между ферментами и протяженными лигандами в обеспечении сродства и специфичности действия ферментов. Роль стадий адаптации (конформационной подгонки) структур фермента и протяженного лиганда и непосредственно катализа в специфичности действия ферментов.


Программа курса лекций по биокатализу


Введение

Понятие о науке "Биокатализ". Что такое ферменты; область применения ферментов; проблемы и перспективы.



  1. Ферменты - биологические катализаторы. Основные физико-химические факторы, обеспечивающие ускорение ферментативных реакций (в сравнении с реакциями, протекающими без участия ферментов). Основные отличия ферментативного и химического катализа (специфичность действия и эффективность реакций).

  2. . Уровни организации белковых молекул ферментов: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура белка. Общие закономерности формирования активного центра: аминокислотные остатки, входящие в активные центры ферментов, принципы их взаимодействия между собой и со структурными элементами субстратов. Роль гидрофобных и электростатических контактов, водородных связей и ван дер Ваальсовых сил в обеспечении специфичности действия ферментов. Величины рК различных групп (карбоксильных, амино, окси, меркапто- и т.д.), входящих в состав аминокислотных остатков белков. Анализ возможной роли этих групп в образовании контактов активных центров ферментов с субстратами, а также непосредственно в каталитических процессах.

  3. Различные типы ферментативного катализа: нуклеофильный, электрофильный, кислотный, основной, общий кислотно-основной, окислительно-восстановительные реакции и другие типы катализа. Роль отдельных аминокислотных остатков в обеспечении каталитических функций активных центров ферментов.

  4. Коферменты и простетические группы, их классификация. Закономерности функционирования основных кофакторов и коферментов: пиридоксаль-зависимый катализ, тиаминпирофосфат, NAD и его производные, пиримидиновые и пуриновые нуклеотиды и т. д. Механизмы ферментативных реакций с участием указанных выше коферментов. Роль металлов в катализе. Макроэргические соединения и их роль в биологических процессах.

  5. Классификация и номенклатура ферментов.

  6. Кинетика ферментативных реакций. Понятие о величинах констант Михаэлиса (КМ) и максимальных скоростей. Уравнение Михаэлиса-Ментен и границы его применимости. Понятие о величинах констант диссоциации (Кd) фермент-субстратных комплексов. Соотношение величин КМ и Кd, характеризующих взаимодействие ферментов с субстратами. Понятие об основных кинетических факторах каталитических процессов. Подходы к анализу одно, двух и многосубстратных ферментов. Экспериментальные методы определения термодинамических и кинетических параметров, характеризующих ферментативные процессы.

  7. Общие закономерности процессов ингибирования энзимологических процессов. Типы ингибиторов, методы определения типов ингибирования и величин констант ингибирования (КI) Применение элементов теории графов для вывода уравнений, описывающих взаимодействие фермента с субстратом и анализа кинетических параметров ферментативных реакций. Многосубстратные ферментативные реакции. Методы анализа порядка присоединения субстратов.

  8. Границы применимости методов стационарной кинетики и понятие о нестационарной кинетике. Экспериментальные методы анализа скоростей быстрых реакций. Условия анализа реакций с помощью подходов нестационарной кинетики; уравнения для описания нестационарного режима реакций. Примеры применения методов нестационарной кинетики.

  9. Аллостерические ферменты. Конформационные свойства ферментов. Кооперативные взаимодействия активных центров. Динамика взаимодействия ферментов с субстратами и взаимодействия структурных элементов ферментов между собой. Методы анализа кооперативных взаимодействий. Модели, описывающие кооперативные взаимодействия. Принципы регуляции кооперативных ферментов. Детальный анализ кооперативных взаимодействий на примере гемоглобина.

  10. Методы исследования структуры и функции активных центров и механизмов функционирования ферментов: аффинная и группо-специфическая модификация ферментов, анализ олигомерной структуры и числа участков связывания субстратов, комплексные методы анализа ферментов, рентгеноструктурный анализ и т д. Данные о строении активных центров химотрипсина, карбоксипептидазы, рибонуклеазы, лактат и малат дегидрогеназ, нуклеотид-связывающих доменов различных ферментов. Общность и различия в строении активных центров ферментов: структурные предпосылки специфичности и эффективности биокатализа. Диапазон ускорения реакций.

  11. Общие закономерности в механизмах действия ферментов, узнающих маленькие по размеру лиганды. Узнавание ферментами протяженных молекул ДНК, полисахаридов и т. д. Роль большого числа слабых аддитивных неспецифических взаимодействий протяженных лигандов с ферментами в обеспечении высокого сродства таких лигандов. Роль специфических взаимодействий между ферментами и протяженными лигандами в обеспечении сродства и специфичности действия ферментов. Роль стадий адаптации (конформационной подгонки) структур фермента и протяженного лиганда и непосредственно катализа в специфичности действия ферментов.



5. Образовательные технологии

Виды/формы образовательных технологий.

Отличительной особенностью курса является использование классических и самых новых представлений по биокатализу, при реализации программы постоянно контролируется уровень знаний студента. Наличие обязательных для итоговой аттестации студента сдачи домашних заданий по курсу лекций принуждает к активной работе студента в течение всего семестра.

6. Учебно-методическое обеспечение самостоятельной работы студентов. Оценочные средства для текущего контроля успеваемости, промежуточной аттестации по итогам освоения дисциплины

Три примера задач домашних заданий

Задача 1. По кинетическим точкам, снятым при разной концентрации субстрата, определите Vmax и Km для субстрата.

cpm (counts per minute; импульсы распада в мин):



|

[S]x10-4

M

0

5


10


15


20


30


1

20

500

1010

1470

2050

2700

1,43

10

754

1480

2230

2930

4420

1,7

10

937

1820

2631

3530

5270

2,33

15

1217

2380

3520

4720

7070

3

13

1400

2970

4520

6010

8400

5

17

2370

4820

7230

9550

14000

7

17

3010

5980

9060

11900

17000

10

23

1850

3680

5600

7390

10500

11,1

24

1710

3210

4900

6670

9669

12

21

1010

1990

3015

3900

5250











































Удельная активность субстрата 11 000 cpm/микромоль

Аликвота для счета радиоактивности 10 мкл

Концентрация белка 0,015 мг/мл

Рассчитать величину Vmax при этой концентрации белка

Молекулярная масса белка 150 000 у е

Рассчитать величину kcat


Задача 2.
Альфа-кетоглутарат является конкурентным ингибитором реакции окисления N-метил- L-глутамата, катализируемого N-метилглутамат-дегидрогеназой. Доказать, что ингибирование является конкурентным и определить константу диссоциации комплекса фермент-ингибитор,

исходя из данных таблицы


Концентрация ингибитора Концентрация субстрата Скорость

х 103, М х 104, М реакции, М х мин-1

0 4.1 2.08

1,00 1,67



  1. 1,43

0,5 1,33

0,417 1,25

0,264 1,00
4.1 1.96

1,67 1,67

0,6 1,00 1,47


  1. 1,18

0,5 1,04

0,33 0,8

10.63 1.88

5.0 1,56

3,0 1,67 1,00

1,00 0,77

0,667 0,57

0,5 0,45

Задача 3.
Кофермент А (СоА) является ингибитором реакции, катализируемой фосфат-ацетилтрансферазой. В таблице приведены данные по влиянию СоА на начальную скорость реакции. Определить тип ингибирования реакции СоА по отношению к нуклеотидному субстрату и неорганическому субстрату и вычислить соответствующие константы ингибирования.

СоА 105,М Ас-СоА105,М фосфат 102, М Скорость

V, M/ мин

____________________________________________________________________

0 3,5 6,1 2.94

2.5 3,5 6,1 2,18

4.0 3,5 6,1 1,88

6.7 3,5 6,1 1,50

12.0 3,5 6,1 1,09
0 8,5 6,1 6,25

4,0 8,5 6,1 4,35

12,0 8,5 6,1 2,64

18,0 8,5 6,1 2,04

21,0 8,5 6,1 1,82

0 12,5 6,1 7,7

4,0 12,5 6,1 5,3

8,0 12,5 6,1 4,0

12,0 12,5 6,1 3,3

16,0 12,5 6,1 2,8

22,0 12,5 6,1 2,22

0 7,4 2,0 1,74

3,0 7,4 2,0 1,3

7,5 7,4 2,0 0,935

10,0 7,4 2,0 0,815

17,5 7,4 2,0 0,582

0 7,4 4,0 2,94

6,0 7,4 4,0 1,75

10,0 7,4 4,0 1,39

15,0 7,4 4,0 1,09

22,0 7,4 4,0 0,835

0 7,4 6,0 3,85

5,5 7,4 6,0 2,38

10,0 7,4 6,0 1,82

16,0 7,4 6,0 1,39

25,5 7,4 6,0 0,99



Примеры билетов по биокатализу
Билет 1

  1. Причины ускорения реакций, катализируемых ферментами

  2. Кинетика предстационарных реакций

Билет 2

  1. Активный центр карбоксипептидазы и механизм ее действия

  2. Явление кооперативности у ферментов и их количественная оценка

Билет 3

  1. Активный центр рибонуклеазы и механизм ее действия

  2. Описание взаимодействия аффинного реагента с ферментом (не затрагивая конкурент)

Билет 4

  1. Нуклеофильный катализ и его особенности

  2. Описание взаимодействия аффинного реагента с ферментом и конкурентным по отношению к нему лигандом



7. Учебно-методическое и информационное обеспечение дисциплины

а) основная литература:


  1. Лаврик О. И., Дырхеева Н. С. Основы ферментативного катализа, Новосибирск, РИО НГУ, 2012.

  2. Кудряшова Н.В., Алексеев П.В.,Халимская Л.М. Ферментативная кинетика. Учеб. пособие. - Новосибирск: Изд-во НГУ. 2007. 36 с.

  3. Фершт Э. Структура и механизм действия ферментов, Москва, Мир, 1980.

  4. Дюга Г. и Пенни К. Биоорганическая химия, Москва, Мир, 1983.

  5. Курганов Б. И. Аллостерические ферменты, Москва, Наука, 1978.

  6. Аффинная модификация ферментов/под. ред. Кнорре Д.Г., Наука, 1983.

  7. Корниш-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики, Москва, Мир, 1979.

  8. Килети T. Основы ферментативной кинетики, Москва, Мир, 1990.

  9. Диксон М. и Уэбб Э. Ферменты, Москва, Мир, том 1-3, 1966



б) дополнительная литература:


  1. Классификация и номенклатура ферментов, под ред. Браунштейна А. Е., Издательство иностранной литературы, 1962.

  2. Невинский Г.А., Важная роль слабых взаимодействий при узнавании ферментами протяженных молекул ДНК и РНК, Молекулярная биология, 1995, 29, 16-37.

  3. Бугреев Д.В., Невинский Г.А. Возможности метода постадийного усложнения лиганда в исследовании белково-нуклеиновых взаимодействий: механизмы функционирования некоторых ферментов репликации, репарации, топоизомеризации и рестрикции. Биохимия, 1999, 64, 291-305.

8. Материально-техническое обеспечение дисциплины

  • В качестве технического обеспечения лекционного процесса используется ноутбук, мультимедийный проектор, доска.

  • Для демонстрации иллюстрационного материала используется программа Microsoft Power Point 2003.

  • Проведение домашних работ и экзамена обеспечивается печатным раздаточным материалом.

Программа составлена в соответствии с требованиями ФГОС ВПО с учетом рекомендаций ПООП ВПО по направлению «0200400 Биология», а также в соответствии с Образовательным стандартом высшего профессионального образования, принятым в Федеральном государственном бюджетном образовательном учреждении высшего профессионального образования Новосибирский государственный университет.


Автор: Невинский Георгий Александрович, д.х.н., профессор кафедры молекулярной биологии ФЕН НГУ.
Программа одобрена на заседании кафедры молекулярной биологии

«23» а 2013  года



Секретарь кафедры к. х. н., доцент __________ Халимская Л. М.






Каталог: xmlui -> bitstream -> handle -> nsu
nsu -> Спецсеминар по иммуногенетике
nsu -> Рабочая программа дисциплины Стволовые клетки Направление подготовки 06. 03. 01 Биология Профиль подготовки
nsu -> Ректор нгу профессор
nsu -> Токсическое и терапевтическое воздействие на человека секрета ядовитых желез перепончатокрылых насекомых
nsu -> Санитарно эпидемиологическое значение лобковых вшей
nsu -> Санитарно-эпидемиологическое значение чесоточных клещей. Чесотка. Эпидемиология
nsu -> Биология и жизненный цикл чесоточного клеща
nsu -> Учебно-методический комплекс «Физиологическая химия»
nsu -> Учебно-методический комплекс Новосибирск 2015


Поделитесь с Вашими друзьями:


База данных защищена авторским правом ©zodorov.ru 2017
обратиться к администрации

    Главная страница