Вопросы к экзамену учебной дисциплины «Биохимия» для специальности 060101 Лечебное дело, 060103 Педиатрия



страница249/257
Дата13.01.2020
Размер7.02 Mb.
ТипВопросы к экзамену
1   ...   245   246   247   248   249   250   251   252   ...   257
Модуль IХ. Биохимии отдельных органов и тканей: соединительной, мышечной, нервной

104. Основные структурные компоненты межклеточного матрикса: коллагеновые белки , их типы, строение, синтез (роль аскорбиновой кислоты). Нарушения синтеза коллагеновых белков у человека. Катаболизм белков межклеточного матрикса. Металлопротеиназы.

Характерным компонентом структуры соединительной ткани являются коллагеновые волокна. Они построены в основном из своеобразного белкаиколлагена. Коллаген составляет 25–33% от общего количества белка организма взрослого человека, или 6% от массы тела. Коллагеновые волокна состоят из фибрилл - вытянутых в длину белковых молекул, названных тропоколлагеном. Тропоколлаген – основная структурная единица коллагена (рис. 21.2). Необходимо четко разграничивать понятия «коллагеновые волокна» и «коллаген». Первое понятие по существу является морфологическим и не может быть сведено к биохимическим представлениям о коллагене как о белке. Коллагеновое волокно представляет собой гетерогенное образование и содержит, кроме белка коллагена, другие химические компоненты. Молекула тропоколла-гена – это белок коллаген. Одной из отличительных черт данного белка является то, что 1/3 всех его аминокислотных остатков составляет глицин, 1/3пролин и 4-гидроксипролин, около 1% – гидроксилизин; некоторые молекулярные формы коллагена содержат также 3-гидроксипролин, хотя и в весьма ограниченном количестве:



Коллеген синтезируется клетками из свободных аминокислотных остатков. Аминокислотные остатки, специфичные для молекулы коллагена, гидроксипролин и гидроксилизин не образуются из соответствующих свободных аминокислот. Эти аминокислотные остатки появляются после включения пролина и лизина в полипептидную цепь с участием ферментов пролилгидроксилазы или лизилгидроксилазы и кофактора – аскорбиновой кислоты.

Синтез коллагена.

1 этап. На рибосомах. Синтез препроколлагена

2 этап. С помощью сигнального пептида «пре» транспорт молекулы в канальцы.

эндоплазматической сети. Здесь отщепляется «пре» - образуется проколлвген.

3 этап. Аминокислотные остатки лизина и пропина в составе молекулы коллагена

Подвергаются окислению под действием ферментов пролингидроксилазы и

лизилгидроксилазы (эти окислительные ферменты относятся к подклассу

монооксигеназ). При недостатке витамина С – наблюдается цинга – заболевание

вызванное синтезом дефектного коллагена с пониженной механической

прочностью, что вызывает, в частности, разрыхрение сосудистой стенки и др.

неблагоприятные явления.

4 этап. Посттрансляционная модификация – гликозилирование проколлагена под

действием фермента гликозилтрансферазы. Этот фермент переносит глюкозу или

галактозу на гидроксильные группы оксилизина.

5 этап. Идет формировние тройной спирали – тропоколлагена (растворимый коллаген). В

составе последовательности АК цистеин, который образует дисульфидные связи

между цепями. Процесс спирализации

6 этап. Секретируется тропоколлаген во внекл. среду, где амино- и карбоксипротеиназы

отщепляют (про) – последоват.

7 этап. Ковалентное «сшивание» молекулы тропоколлагена по принципу «конец-в-конец»

с образованием нерастворимого коллагена. Фермент лизилоксидаза. Окисление и

дезаминирование радикала лизина с образованием альдегидной группы м/у

радикалми лизина – альдегидная связь. После многократного «сшивания»

фибрилл коллаген становится прочным, нерастежимым волокном

8 этап. Ассоциация молекул нерастворимого коллагена по принципу «бок-в-бок».

Ассоциация фибрилл происходит таким образом, что каждая последующая

цепочка сдвинута по ¼ своей длинны относительно предыдущей цепи.
105. Протеогликаны. Особенности строения и функций. Протеогликаны большие и малые, богатые лейцином, ассоциированные с клетками. Распад протеогликанов.



Поделитесь с Вашими друзьями:
1   ...   245   246   247   248   249   250   251   252   ...   257


База данных защищена авторским правом ©zodorov.ru 2017
обратиться к администрации

    Главная страница