Вопросы к экзамену учебной дисциплины «Биохимия» для специальности 060101 Лечебное дело, 060103 Педиатрия


Причины нарушения структуры эластина



страница252/257
Дата13.01.2020
Размер2.87 Mb.
ТипВопросы к экзамену
1   ...   249   250   251   252   253   254   255   256   257
Причины нарушения структуры эластина

  1. Снижение активности лизилоксидазы, вызванное дефицитом меди или пиродоксина.



  2. Дефицит лизилоксидазы при наследственных заболевания.



  3. синдром Менкеса — нарушение всасывания меди.

Катаболизм эластина происходит при участии эластазы нейтрофилов. Это очень активная протеаза, которая выделяется во внеклеточное пространство нейтрофилами и разрушает элатин и другие структурные белки. Особое значение это имеет в легких. Поскольку легочная ткань не регенерирует, разрушение эластина в альвеолярных стенках ведет к потере эластичных свойств, разрушению альвеол и развитию эмфиземы легких (растяжение легких воздухом или образовавшимся в тканях газом).
107. Гликозаминогликаны, типы, строение, функции, роль в организации межклеточного матрикса. Распад гликозаминогликанов. Мукополисахаридозы.

Учебник «биохимия» березов страницы 521 – 526

Мукополисахаридозы. Катаболизм глкозамингликанов (мукополисахаридов) происходит в основном в лизосомах при участии набора специфических гликозидаз, каждая из которых гидролизует определенные гликозидные связи. Мукополисахаридозы – это форма гликозидов, связанная с наследственным дефектом какого-либо из ферментов. Это тяжелые заболевания, проявляющиеся резким нарушением развития ребенка и уменьшением продолжительности жизни.

Название болезни

Продукт накопления

Дефектный фермент

Болезнь Гурлер

Дерматансульфат, гепарансульфат

α-L-идуронидаза

Болезнь Слая

хондроитинсульфаты

β-глюкуронидаза

Болезнь Гюнтера

дерматансульфат

идуронатсульфатаза


108. Белки миофибрилл, молекулярная структура: миозин, актин, тропомиозин, тропонин. Биохимические механизмы мышечного сокращения и расслабле­ния.

Миозин — фибриллярный белок, один из главных компонентов сократительных волокон мышц — миофибрилл. Составляет 40—60 % общего количества мышечных белков. При соединении миозина с другим белком миофибрилл (актином) образуется актомиозин — основной структурный элемент сократительной системы мышц. Другое важное свойство миозина — способность расщеплять аденозинтрифосфорную кислоту (АТФ) (В. А. Энгельгардт и М. Н. Любимова, 1939). Благодаря АТФ-азной активности миозина, химическая энергия макроэргических связей АТФ превращается в механическую энергию мышечного сокращения. Молекулярная масса миозина около 500 000. При действии протеолитических ферментов миозин распадается на фрагменты — тяжёлый меромиозин и лёгкий меромиозин (молекулярная масса около 350 000 и около 150 000). С помощью меченного тяжёлого меромиозиона при цитологических исследованиях выявляется местоположение актиновых микрофиламентов в клетке.

Миозины — семейство белков, являющихся моторами цитоскелета системы микрофиламентов. Миозины состоят из тяжёлых цепей (H) и лёгких (L) в разном количестве в зависимости от типа миозина. H-цепь имеет 2 участка — «головку» и «хвостик». Головка тяжёлой цепи миозина имеет сайт связывания с актином и сайт связывания АТФ. По количеству «головок» миозины делятся на «традиционные» (convention myosin) — 2 головки, и нетрадиционные (unconvention myosin) — одна «головка». Традиционные миозины могут связываться между собой в протофибриллы, а нетрадиционные — не могут.

На электронных микрофотографиях молекулы миозина имеют вид палочек (1600´25) с двумя глобулярными образованиями на одном из концов. Полагают, что 2 полипептидные цепи, образующие миозина, скручены в спираль. Белки, аналогичные миозину, обнаружены в жгутиках, ресничках и других двигательных структурах у многих простейших и бактерий, сперматозоидов животных и некоторых растений.



Поделитесь с Вашими друзьями:
1   ...   249   250   251   252   253   254   255   256   257


База данных защищена авторским правом ©zodorov.ru 2017
обратиться к администрации

    Главная страница