Вопросы к экзамену учебной дисциплины «Биохимия» для специальности 060101 Лечебное дело, 060103 Педиатрия


Роль металлов в регуляции активности



страница44/257
Дата13.01.2020
Размер2.87 Mb.
ТипВопросы к экзамену
1   ...   40   41   42   43   44   45   46   47   ...   257
4. Роль металлов в регуляции активности

ферментов

Иногда ионы металлов выступают в роли регуляторных молекул. Например, ионы Са2+ служат активаторами фермента протеинкиназы С,

катализирующего реакции фосфорилирования белков (см, раздел 5). Ионы Са2+ также изменяют активность ряда кальций-кальмодулинзависимых ферментов (см. подраздел V).

Б. Коферменты

Как уже было сказано, для проявления каталитической активности большинству ферментов необходимо наличие кофермента. Исключение составляют гидролитические ферменты (например, протеазы, липазы, рибонуклеаза), выполняющие свою функцию в отсутствие кофермента.

Кофермент, локализуясь в каталитическом участке активного центра, принимает непосредственное участие в химической реакции, выступая в качестве акцептора и донора химических группировок, атомов, электронов. Кофермент может быть связан с белковой частью молекулы ковалентными и нековалентными связями. В первом случае он называется простетической группой (например, FAD, FMN, биотин, липоевая кислота). Вместе с тем известны примеры, когда кофермент присоединяется к ферменту нековалентными связями настолько прочно, что не диссоциирует от белковой молекулы, например тиаминдифосфат.

Во втором случае кофермент взаимодействует с ферментом только на время химической реакции и может рассматриваться в качестве второго субстрата. Примеры - NAD+, NADP+.

Апофермент обеспечивает специфичность действия и отвечает за выбор типа химического превращения субстрата. Один и тот же кофермент, взаимодействуя с различными апоферментами, может участвовать в разных химических превращениях субстрата. Например, пиридоксальфосфат в зависимости от того, с каким апоферментом взаимодействует, участвует в реакциях трансаминирования или декарбоксилирования аминокислот.

Химическая природа коферментов, их функции в ферментативных реакциях чрезвычайно разнообразны. Традиционно к коферментам относят производные витаминов, хотя помимо них есть значительный класс небелковых соединений, принимающих участие в

87

проявлении каталитической функции ферментов.

К коферментам относят следующие соединения:

  1. производные витаминов;

  2. гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы, пероксидазы, гуанилатциклазы, NO-синтазы и являющиеся простетической группой ферментов;

  3. нуклеотиды - доноры и акцепторы остатка фосфорной кислоты;

  4. убихинон, или кофермент Q, участвующий в переносе электронов и протонов в ЦПЭ;

  5. фосфоаденозилфосфосульфат, участвующий в переносе сульфата;

  6. S-аденозилметионин (SAM) - донор метильной группы;

  7. глутатион, участвующий в окислительно-восстановительных реакциях.

Строение и функции этих коферментов подробно рассмотрены в соответствующих разделах учебника.



Поделитесь с Вашими друзьями:
1   ...   40   41   42   43   44   45   46   47   ...   257


База данных защищена авторским правом ©zodorov.ru 2017
обратиться к администрации

    Главная страница