В редакцию журнала


Влияние рН среды на активность амилазы



страница61/319
Дата03.03.2020
Размер5.59 Mb.
ТипРуководство
1   ...   57   58   59   60   61   62   63   64   ...   319
Влияние рН среды на активность амилазы

п/п


Кол-во

0,2 м р-ра Na2HPO4, мл



Кол-во р-ра лимонной к-ты, мл

рН смеси

Кол-во 0,5% р-ра крахмала на 1% р-р NaCl

Кол-во разведенной слюны(1:100), мл

Окрашивание с йодом

1.

0,58

0,42

5,6

по 10


капель

по 10


капель




2.

0,63

0,37

6,0




3.

0,69

0,31

6,4




4.

0,77

0,23

6,8




5.

0,87

0,13

7,2




6.

0,94

0,06

7,6




7.

0,97

0,03

8,0



Затем во все пробирки добавляют по 1 капле раствора йода в йодистом калии, перемешивают, наблюдают окраску и определяют рН, при котором амилаза действует наиболее активно. В зависимости от активности слюны ее можно разводить не в 100, а в 50 или 10 раз.



Эталоны ответов к тестовым заданиям

Вид 1. 1.1.-в; 1.2. –б; 1.3. –а;

Вид 2. 2.1.-В; 2-А; 3-Д; 4-Б; 5-Е; 6-Г;

2.2.-Г; 2-Б, В, Д; 3-Г; 4-Г; 5-Б; 6-Е; 7-Б.



Вид 3. 3.1. – 2,4; 3.2. -1,2,3,4,5.

Вид 4. 4.1.- Д (-, +, -); 4.2.-Д (-, +, -).
Эталоны ответов на ситуационные задачи

Задача 1. Как и большинство протеолитических ферментов, трипсин обладает специфичностью действия - этот фермент активен в отношении пептидных связей, образованных карбоксильной группой аргинина и лизина. Молекулы трипсина не атакуют друг друга, т.к. аминокислотные последовательности на поверхности молекулы трипсина не соответствуют его специфичности.
Задача 2. Согласно теории индуцированного соответствия (теории Кошленда), связываясь с активным центром, субстрат вызывает изменение пространственной формы молекулы фермента и переводит его в более устойчивую, стабильную конформацию.
Задача 3. Наличие сильного положительного заряда, большое число свободных орбиталей (следовательно, способность связывать большое число лигандов), возможность выступать в роли как акцептора, так и донора электронов – все эти свойства переходных металлов обусловливают их участие в биокатализе в качестве кофакторов.

Занятие № 6. Кинетика ферментативных реакций. Регуляция активности ферментов. Активаторы. Ингибиторы.

Цель занятия. В результате освоения темы занятия студент освоить основные положения ферментативной кинетики, механизмы активирования и ингибирования ферментов, лежащие в основе регуляции обмена веществ и действия многих лекарств.


Студент должен

знать:

уметь:

-основные положения кинетики ферментативных реакций, зависимость скорости ферментативной реакции от [S], [E], t, pH;

-механизмы активирования ферментов;

-классификацию и механизм действия различных классов ингибиторов.


-объяснить механизм активирования и ингибирования;

-графически изображать изменения кинетических характеристик фермента в присутствии различных видов активаторов и ингибиторов;

-решать ситуационные задачи по ферментативной кинетике.






Поделитесь с Вашими друзьями:
1   ...   57   58   59   60   61   62   63   64   ...   319




База данных защищена авторским правом ©zodorov.ru 2020
обратиться к администрации

    Главная страница